Вплив молокозгортальних препаратів на в’язкість казеїнових розчинів

Abstract

Кваліфікаційна робота присвячена питанням регуляції, а саме зниженню в’язкості концентрованих казеїнових розчинів, які використовуються в харчових технологіях. У першому розділі проведено огляд літератури. Насамперед, розглянуті сучасні питання будови і властивості казеїну, зокрема казеїнових міцел. Для пояснення механізму зміни в’язкості вибрана одна з найбільш обґрунтованих моделей – це субміцелярна модель. Також розглянуті відомі на тепер способи зниження в’язкості. В результатах досліджень проведено аналіз складу фракцій казеїну до зміни в’язкості. Проведено дослідження впливу молокозгортального ферменту мікробіологічного походження на в’язкість 12-ти і 18-ти % розчинів казеїну. Встановлено оптимальне значення рН для досягнення мінімуму в’язкості. Для пояснення механізму зміни в’язкості казеїнових розчинів були проведені електрофоретичні і хроматографічні дослідження на рівні казеїнових субодиниць і казеїнових міцел за допомогою гель-фільтрації на сефадексах і електрофорезу в поліакриламідному гелі. Доведено, що мінімум в’язкості казеїнових розчинів досягається при розпаді æ-казеїну. Гель-фільтрацією на сефорозі 2В встановлено, що зменшується величина казеїнових міцел в точці мінімальної в’язкості казеїнового розчину. Очевидно, що зниження в’язкості пов’язано з дезагрегацією міцел казеїну завдяки розщеплення æ-казеїнів, які знаходяться на поверхні і приймають участь в утворенні міжсубміцелярних зв’язків. В 4 розділі розглянуті питання, що стосуються охорони праці і безпеки в надзвичайних ситуаціях.

The qualification work is devoted to issues of regulation, specifically to the reduction of viscosity in concentrated casein solutions used in food technologies. In the first chapter, a review of the literature is provided. First of all, modern issues of the structure and properties of casein are considered, in particular the structure of casein micelles. To explain the mechanism of viscosity changes, one of the most substantiated models—the submicellar model—was chosen. Known methods for reducing viscosity are also discussed. In the research results section, an analysis of the composition of casein fractions before viscosity modification is presented. A study was conducted on the effect of a microbiological milk-clotting enzyme on the viscosity of 12% and 18% casein solutions. The optimal pH value for achieving minimum viscosity was determined. To explain the mechanism of viscosity changes in casein solutions, electrophoretic and chromatographic studies were carried out at the level of casein subunits and casein micelles using gel filtration on Sephadex and polyacrylamide gel electrophoresis. It was proven that the minimum viscosity of casein solutions is reached when æ-casein breaks down. Gel filtration on Sepharose 2B showed that the size of casein micelles decreases at the point of minimum viscosity of the solution. Evidently, the reduction in viscosity is associated with the disaggregation of casein micelles due to the cleavage of æ-caseins located on the surface and involved in the formation of inter-submicellar bonds. The fourth chapter addresses issues related to occupational safety and emergency preparedness.