Будь ласка, використовуйте цей ідентифікатор, щоб цитувати або посилатися на цей матеріал:
http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/39871| Назва: | Розробка електрофоретичної системи для казеїну з проектуванням цеху з виробництва незбираномолочної продукції |
| Інші назви: | Electrophoretic system development for casein including whole milk products workshop design |
| Автори: | Кравець, Тетяна Ігорівна Kravets, Tetiana Ihorivna |
| Приналежність: | Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя, вул. Руська 56, Тернопіль, Тернопільська область, 46001 |
| Бібліографічний опис: | Кравець Т.І. Розробка електрофоретичної системи для казеїну з проектуванням цеху з виробництва незбираномолочної продукції: дипломна робота магістра за спеціальністю „181 — харчові технології“ / Т.І. Кравець. — Тернопіль : ТНТУ, 2022. — 91 с. |
| Bibliographic description: | Kravets T. I. Electrophoretic system development for casein including whole milk products workshop design: master's thesis in specialty „181 — “food technology” / T. I. Kravets. — Ternopil : TNTU, 2022. — 91 p. |
| Дата публікації: | 2022 |
| Дата внесення: | 31-гру-2022 |
| Видавництво: | Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя |
| Країна (код): | UA |
| Місце видання, проведення: | Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя |
| Науковий керівник: | Юкало, Володимир Глібович Yukalo, Volodymyr Hlibovych |
| Члени комітету: | Шинкарик, Марія Миколаївна Shynkaryk, Mariia Mykolaivna |
| УДК: | 577.112 083 |
| Теми: | 181 харчові технології казеїнові фракції молока виділення казеїнів препаративний електрофорез casein fractions of milk separation of caseins preparative electrophoresis |
| Кількість сторінок: | 91 |
| Короткий огляд (реферат): | Робота присвячена підбору електрофоретичної системи для препаративного виділення фракцій протеїнів казеїнового комплексу молока. Для цього проведено огляд літератури, апробовано можливі способи електрофоретичного розділення білків коров’ячого молока та обґрунтовано найбільш ефективний спосіб для виділення казеїнових фракцій. The work is devoted to the selection of an electrophoretic system for the preparative separation of protein fractions of the casein complex of milk. For this, a review of the literature was conducted, possible methods of electrophoretic separation of cow's milk proteins were tested, and the most effective method for isolating casein fractions was substantiated. |
| Зміст: | АНОТАЦІЯ ...............ВСТУП...................РОЗДІЛ 1 ТЕХНІКО-ЕКОНОМІЧНЕ ОБҐРУНТУВАННЯ ПРОЕКТУ 1.1. Характеристика місця розташування підприємства...........1.2. Характеристика сировинної зони 1.3. Обґрунтування асортименту молочної продукції ......... 1.4. Характеристика каналів реалізації продукції РОЗДІЛ 2 ТЕХНОЛОГІЧНА ЧАСТИНА .......2.1. Технологічні розрахунки виробництва запроектованого асортименту .... 2.1.1. Таблиця вихідних даних для розрахунку продуктів .........2.1.2. Схема напрямків технологічної переробки сировини..... 2.1.3. Сировинно-продуктовий розрахунок....................2.1.4. Зведена таблиця розрахунку продуктів ................. 2.2. Вибір та обґрунтування технологічних процесів і режимів виробництва .... 2.2.1 Вимоги до сировини, використовуваної для виробництва запроектованого асортименту ................2.2.2. Опис загальних технологічних операцій виробництва ..........2.2.3. Опис технології виробництва запроектованого асортименту ........... 2.2.4. Організація технологічного і мікробіологічного контролю виробництва запроектованого асортименту .......... 2.3. Забезпечення технологічного процесу виробництва запроектованого асортименту ...................2.3.1. Підбір технологічного обладнання ........... 2.3.2. Розрахунок площ виробничих і допоміжних приміщень.... РОЗДІЛ 3 НАУКОВО-ДОСЛІДНА ЧАСТИНА ПРОЕКТУ .......... 3.1. Аналітичний огляд літературних джерел .......3.1.1. Електрофорез у дослідженнях протеїнів молока............3.1.2. Методи електрофорезу в ПААГ для аналізу протеїнів молока ....... 3.2. Мета, об’єкт, предмет та методи дослідження ............ 3.2.1. Мета, об’єкт і предмет дослідження ...... 3.2.2. Методи дослідження ............. 3.3. Результати дослідження................. 3.3.1. Виділення препарату загального казеїну .......3.3.2. Електрофорез загального казеїну в різних електрофоретичних системах ................3.3.3. Варіант методики для препаративного електрофорезу казеїнів .... РОЗДІЛ 4 ОХОРОНА ПРАЦІ ТА БЕЗПЕКА В НАДЗВИЧАЙНІЙ СИТУАЦІЯХ 4.1. Охорона праці..................... 4.2. Безпека в надзвичайних ситуаціях ....................... ВИСНОВКИ .........................СПИСОК ВИКОРИСТАЇ ЛІТЕРАТУРИ ТА ДЖЕРЕЛ ...... |
| URI (Уніфікований ідентифікатор ресурсу): | http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/39871 |
| Власник авторського права: | © Кравець Т.І., 2022 |
| Перелік літератури: | 1. ДЕРЖАВНІ САНІТАРНІ ПРАВИЛА : Наказ М-ва охорони від 28.08.1997 р. No 262. 2. ДСанПіН 2.2.4-171-10. Гігієнічні вимоги до води питної, призначеної для споживання людиною. Чинний від 2022-04-01. Вид. офіц. 3. ДСТУ 3662:2018. Молоко-сировина коров`яче. Технічні умови. На заміну ДСТУ 3662:2015 ; чинний від 2019-01-01. Вид. офіц. Київ. 4. ДСТУ 4335:2004. Жири кондитерські, кулінарні, хлібопекарські та для молочної промисловості. загальні технічні умови. На заміну ГОСТ 28414-89 ; чинний від 2005-10-01. Вид. офіц. 5. ДСТУ 4343:2004. Йогурти. Загальні технічні умови. Чинний від 2005- 10-01. Вид. офіц. Київ. 6. ДСТУ 4535:2006. Фуз олійний. Технічні умови. Чинний від 2008-01-01. Вид. офіц. 7. ДСТУ 4556:2006. Молоко сухе швидкорозчинне технічні умови. Чинний від 2007-01-01. Вид. офіц. Київ. 8. ДСТУ 8131:2015. Вершки-сировина. Технічні умови. На заміну РСТ УРСР 1326-88 ; чинний від 2017-01-01. Вид. офіц. Київ. 9. Електрофоретичний аналіз білків казеїнового комплексу / В. Г. Юкало // Наук. пр. Нац. ун-ту харч. технологій. - 2008. - No 24. - С. 65-67. - Бібліогр.: 9 назв. - укp. 10. Запорожець О., Азаров С., Сидоренко В. ПРОБЛЕМИ БЕЗПЕКИ ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ НАСЕЛЕННЯ ПІД ЧАС ВІЙСЬКОВИХ КОНФЛІКТІВ. Безпека життєдіяльності на транспорті і виробництві - освіта, наука, практика : ІІ МІЖНАР. НАУКОВО-ПРАКТ. КОНФ., м. Херсон, 17–18 верес. 2015 р. Херсон, 2015. С. 332. 11. Кафедра охорони праці, промислової та цивільної безпеки | Офіційний сайт. URL: http://opcb.kpi.ua/wp-content/uploads/2014/09/Лекц_я-4.pdf (дата звернення: 08.12.2022). 84 12. Періодичність контролю продовольчої сировини та харчових продуктів за показниками безпеки : Наказ М-ва охорони від 07.12.2011 р. No 886 13. Юкало В. Г. Електрофорез білків казеїнового комплексу в анодній системі поліакриламідного гелю // Вет. біотехнол. - 2007. - No 11. - С. 246-251. 14. Юкало В. Лабораторний практикум з хімії і фізики молока і молочних продуктів : навч. посіб. Тернопіль : Терноп. нац. техн. ун-т ім. Ів. Пулюя, 2018. 176 с. 15. Як діяти персоналу підприємства в надзвичайній ситуації | Охорона праці і пожежна безпека. Охорона праці і пожежна безпека. URL: https://oppb.com.ua/content/yak-diyati-personalu-pidpriiemstva-v-nadzvichayniy- situaciyi (дата звернення: 08.12.2022). |
| References: | 16. Andrews, A. T. (1983). Proteinases in normal bovine milk and their action on caseins. Journal of Dairy Research, 50, 45-55. 17. Anema, S. G. (2007). Role of k-casein in the association of denatured whey proteins with casein micelles in heated reconstituted skim milk. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 55, 3635-3642. 18. Banach, J. C., Lin, Z., & Lamsal, B. P. (2013). Enzymatic modification of milk protein concentrate and characterization of resulting functional properties. Lebensmittel- Wissenschaft und -Technologie- Food Science and Technology, 54, 397- 403. 19. Basch, J. J., Douglas, F. W., Procino, L. G., Holsinger, V. H., & Farrell, H. M. (1985). Quantitation of caseins and whey proteins of processed milks and whey protein concentrates, application of gel electrophoresis, and comparison with Harland- Ashworth procedure. Journal of Dairy Science, 68, 23-31. 20. Bennion, B. J., & Daggett, V. (2003). The molecular basis for the chemical denaturation of proteins by urea. Proceedings of the National Academy of Sciences, 100, 5142-5147. 21. Bogahawaththa, D., Chandrapala, J., & Vasiljevic, T. (2019). Thermal denaturation of bovine b-lactoglobulin in different protein mixtures in relation to antigenicity. nternational Dairy Journal, 91, 89-97. 85 22. Chatterton, D. E. W., Rasmussen, J. T., Heegaard, C. W., Sørensen, E. S., & Petersen, T. E. (2004). In vitro digestion of novel milk protein ingredients for use in infant formulas: Research on biological functions. Trends in Food Science & Technology, 15, 373-383. 23. Chevalier, F., Hirtz, C., Sommerer, N., & Kelly, A. L. (2009). Use of reducing/nonreducing two-dimensional electrophoresis for the study of disulfide- mediated interactions between proteins in raw and heated bovine milk. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 57, 5948-5955. 24. Corrons, M. A., Bertucci, J. I., Liggieri, C. S., Lopez, L. M. I., & Bruno, M. A. (2012). Milk clotting activity and production of bioactive peptides from whey using Maclura pomifera proteases. Lebensmittel-Wissenschaft und -Technologie- Food Science and Technology, 47, 103-109. 25. Creamer, L. K. (1991). Electrophoresis of cheese. Bulletin International Dairy Federation, 261, 14e28. 26. Docena, G. H., Fernandez, R., Chirdo, F. G., & Fossati, C. A. (1996). Identification of casein as the major allergenic and antigenic protein of cow's milk. Allergy, 51, 412-416. 27. Do, A. B., Williams, K., & Toomer, O. T. (2016). In vitro digestibility and immunoreactivity of bovine milk proteins. Food Chemistry, 190, 581-587. 28. Duarte-Vazquez, M. A., García-Ugalde, C. R., Alvarez, B. E., Villegas, L. M., García- Almendarez, B. E., Rosado, J. L., et al. (2018). Use of urea-polyacrylamide electrophoresis for discrimination of A1 and A2 beta casein variants in raw cow's milk. Journal of Food Science & Technology, 55, 1942e1947. 29. Farrell, H. M., Jr., Jimenez-Flores, R., Bleck, G. T., Brown, E. M., Butler, J. E., Creamer, L. K., et al. (2004). Nomenclature of the proteins of cows' milkdsixth revision. Journal of Dairy Science, 87, 1641-1674. 30. Fong, B. Y., & Norris, C. S. (2009). Quantification of milk fat globule membrane proteins using selected reaction monitoring mass spectrometry. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 57, 6021-6028. 31. Fotschki, J., Szyc, A., & Wroblewska, B. (2015). Immunoreactivity of lactic acidtreated mare's milk after simulated digestion. Journal of Dairy Research, 82, 78-85. 86 32. Fox, P. F. (2009). Milk: An overview. In A. Thompson, M. Boland, & H. Singh (Eds.), Milk proteins: From expression to food (pp. 1-44). Amsterdam, The Netherlands: Elsevier B.V. 33. Fox, P. F., Uniacke-Lowe, T., McSweeney, P. L. H., & O'Mahony, J. A. (2015). Dairy chemistry and biochemistry. Heidelberg, Germany: Springer, Cham. Chapt. 4. 34. Garro, G., Caira, S., Lilla, S., Mauriello, R., & Chianese, L. (2019). Characterisation of the heterogeneity of ovine deleted variant aS1-casein E by a proteomic approach. International Dairy Journal, 89, 53-59. 35. Gauvin, M. P., Pouliot, Y., & Britten, M. (2018). Characterization of buttermilk serum fractions and their effect on rennet-induced coagulation of casein micelle dispersions. International Dairy Journal, 76, 10-17. 36. Havea, P. (2006). Protein interactions in milk protein concentrate powders. International Dairy Journal, 16, 415-422. 37. Havea, P., Singh, H., Creamer, L. K., & Campanella, O. H. (1998). Electrophoretic characterization of the protein products formed during heat treatment of whey protein concentrate solutions. Journal of Dairy Research, 65, 79-91. 38. Hinz, K., O'Connor, P. M., Huppertz, T., Ross, R. P., & Kelly, A. L. (2012). Comparison of the principal proteins in bovine, caprine, buffalo, equine and camel milk. Journal of Dairy Research, 79, 185-191. 39. Holland, J. W., Gupta, R., Deeth, H. C., & Alewood, P. F. (2011). Proteomic analysis of temperature-dependent changes in stored UHT milk. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 59, 1837-1846. 40. Hovjecki, M., Miloradovic, Z., Rac, V., Pudja, P., & Miocinovic, J. (2020). Influence of heat treatment of goat milk on casein micelle size, rheological and textural properties of acid gels and set type yoghurts. Journal of Texture Studies, 51, 680-687. 41. Jansson, T., Waehrens, S. S., Rauh, V., Danielsen, B. P., Sørensen, J., Bredie, W. L. P., et al. (2019). Effect of green tea catechins on physical stability and sensory quality of lactose-reduced UHT milk during storage for one year. International Dairy Journal, 95, 25-34. 87 42. Kaminogawa, S., & Yamauchi, K. (1972). Acid protease of bovine milk. Agricultural & Biological Chemistry, 36, 2351-2356. 43. Kilic-Akyilmaz, M., Kocaman, E., Gulsunoglu, Z., Sagdic-Oztan, C., & Mavazekhan, S. M. (2018). Changes in physicochemical properties and gelation behaviour of caseinomacropeptide isolate by treatment with transglutaminase. International Dairy Journal, 84, 85-91. 44. Kim, H.-H. Y., & Jimenez-Flores, R. (1994). Comparison of milk proteins using preparative isoelectric focusing followed by polyacrylamide gel electrophoresis. Journal of Dairy Science, 77, 2177-2190. 45. Larsen, L. B., Hinz, K., Jørgensen, A. L. W., Møller, H. S., Wellnitz, O., Bruckmaier, R. M., et al. (2010). Proteomic and peptidomic study of proteolysis in quarter milk after infusion with lipoteichoic acid from Staphylococcus aureus. Journal of Dairy Science, 93, 5613-5626. 46. Lauer, B. H., & Baker, B. E. (1972). Polyacrylamide-gel disc electrophoresis of caseins isolated from milks of different species. Comparative Biochemistry & Physiology Part B: Comparative Biochemistry, 42, 323-328. 47. Leeb, E., Haller, N., & Kulozik, U. (2018). Effect of pH on the reaction mechanism of thermal denaturation and aggregation of bovine b-lactoglobulin. International Dairy Journal, 78, 103-111. 48. Lindmark-Månsson, H., Timgren, A., Alden, G., & Paulsson, M. (2005). Two-dimensional gel electrophoresis of proteins and peptides in bovine milk. International Dairy Journal, 15, 111-121. 49. Lin, S., Sun, J., Cao, D., Cao, J., & Jiang,W. (2010). Distinction of different heat-treated bovine milks by native-PAGE fingerprinting of their whey proteins. Food Chemistry, 121, 803-808. 50. Mane, A., Ciocia, F., Beck, T. K., Lillevang, S. K., & McSweeney, P. L. H. (2019). Proteolysis in Danish blue cheese during ripening. International Dairy Journal, 97, 191-200. 51. Mao, X. Y., Tong, P. S., Gualco, S., & Vink, S. (2012). Effect of NaCl addition during diafiltration on the solubility, hydrophobicity, and disulfide bonds of 80% milk protein concentrate powder. Journal of Dairy Science, 95, 3481-3488. 88 52. Mikkelsen, T. L., Rasmussen, E., Olsen, A., Barkholt, V., & Frøkiær, H. (2006). Immunogenicity of k-casein and glycomacropeptide. Journal of Dairy Science, 89, 824-830. 53. Nnyigide, O. S., Lee, S.-G., & Hyun, K. (2018). Exploring the differences and similarities between urea and thermally driven denaturation of bovine serum albumin: Intermolecular forces and solvation preferences. Journal of Molecular Modeling, 24, 75. 54. Nurup, C. N., Czaran, T. L., & Rattray, F. P. (2020). A chromatographic approach to understanding the plasmin-plasminogen system in acid whey. International Dairy Journal, 106, 104705. 55. Oboroceanu, D., Wang, L., Brodkorb, A., Magner, E., & Auty, M. A. E. (2010). Characterization of b-lactoglobulin fibrillar assembly using atomic force microscopy, polyacrylamide gel electrophoresis, and in situ Fourier transform infrared spectroscopy. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 58, 3667-3673. 56. Pardo, M. F., & Natalucci, C. L. (2002). Electrophoretic analysis (Tricine- SDS-PAGE) of bovine caseins. Acta Farmaceutica Bonaerense, 21, 57-60. 57. Patel, H. A., Singh, H., Anema, S. G., & Creamer, L. K. (2006). Effects of heat and high hydrostatic pressure treatments on disulfide bonding interchanges among the proteins in skim milk. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 54, 3409-3420. 58. Patel, H. A., Singh, H., Havea, P., Considine, T., & Creamer, L. K. (2005). Pressureinduced unfolding and aggregation of the proteins in whey protein concentrate solutions. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 53, 9590-9601 59. Pesic, M. B., Barac,M. B., Stanojevic, S. P., Ristic,N.M., Macej, O. D., & Vrvic, M. M. (2012). Heat induced casein-whey protein interactions at natural pH of milk: Acomparison between caprine and bovinemilk. Small Ruminant Research, 108, 77-86. 60. Pesic, M., Barac, M., Vrvic, M., Ristic, N., Macej, O., & Stanojevic, S. (2011). Qualitative and quantitative analysis of bovine milk adulteration in caprine and ovine milks using native-PAGE. Food Chemistry, 125, 1443-1449. 61. Qian, F., Sun, J., Cao, D., Tuo, Y., Jiang, S., & Mu, G. (2017). Experimental and modelling study of the denaturation of milk protein by heat treatment. Korean Journal for Food Science of Animal Resources, 37, 44-51. 89 62. Raak, N., Abbate, R., Lederer, A., Rohm, H., & Jaros, D. (2018). Size separation techniques for the characterisation of cross-linked casein: A review of methods and their applications. Separations, 5, 14. 63. Renan, M., Guyomarc’h, F., Chatriot, M., Gamerre, V., & Famelart, M.-H. (2007). Limited enzymatic treatment of skim milk using chymosin affects the micelle/ serum distribution of the heat-induced whey protein/k-casein aggregates. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 55, 6736-6745. 64. Restani, P., Velona, T., Plebani, A., Ugazio, A. G., Poiesi, C., Muraro, A., et al. (1995). Evaluation by SDS-PAGE and immunoblotting of residual antigenicity in hydrolysed protein formulas. Clinical and Experimental Allergy, 25, 651-658. 65. Rodrigues, R. M., Claro, B., Bastos, M., Pereira, R. N., Vicente, A. A., & Petersen, S. B. (2020). Multi-step thermally induced transitions of b-lactoglobulin e an in situ spectroscopy approach. International Dairy Journal, 100, Article 104562. 66. Shalabi, S. I., & Fox, P. F. (1987). Electrophoretic analysis of cheese: Comparison of methods. Irish Journal of Food Science & Technology, 11, 135-151. 67. Sharma, R., Ponam, & Rajput, Y. S. (2010). Methods for detection of soymilk adulteration in milk. Milchwissenschaft, 65, 157-160. 68. Smith, D. M. (1994). Protein separation and characterization procedures. In S. S. Nielsen (Ed.), Introduction to the chemical analysis of foods (pp. 221-231). New Delhi, India: CBS Publishers. 69. Stumpe, M. C., & Grubmüller, H. (2007). Interaction of urea with amino acids: Implications for urea-induced protein denaturation. Journal of the American Chemical Society, 129, 16126-16131. 70. Tito, F. R., Pepe, A., Tonon, C. V., Daleo, G. R., & Guevara, M. G. (2020). Determination and characterisation of milk-clotting activity of two Solanum tuberosum aspartic proteases (StAPs). International Dairy Journal, 104, 104645. 71. Veloso, A. C. A., Teixeira, N., & Ferreira, I. M. P. L. V. O. (2002). Separation and quantification of the major casein fractions by reverse-phase high- performance liquid chromatography and ureaepolyacrylamide gel electrophoresis: Detection of milk adulterations. Journal of Chromatography A, 967, 209-218. 90 72. Veloso, A. C. A., Teixeira, N., Peres, A. M., Mendonça, A., & Ferreira, I. M. P. L. V. O. (2004). Evaluation of cheese authenticity and proteolysis by HPLC and ureaepolyacrylamide gel electrophoresis. Food Chemistry, 87, 289e-295. 73. Vincenzetti, S., Polidori, P., Mariani, P., Cammertoni, N., Fantuz, F., & Vita, A. (2008). Donkey's milk protein fractions characterization. Food Chemistry, 106, 640- 649. 74. Yukalo, V., Datsyshyn, K., & Storozh, L. (2019). Electrophoretic system for express analysis of whey protein fractions. Eastern-European Journal of Enterprise Technologies, 2, 37-44. 75. Zangi, R., Zhou, R., & Berne, B. J. (2009). Urea's action on hydrophobic interactions. Journal of the American Chemical Society, 131, 1535-1541. |
| Тип вмісту: | Master Thesis |
| Розташовується у зібраннях: | 181 — харчові технології |
Файли цього матеріалу:
| Файл | Опис | Розмір | Формат | |
|---|---|---|---|---|
| avtorska dovidka_Kravets .doc | Авторська довідка | 42 kB | Microsoft Word | Переглянути/відкрити |
| dyplom_Kravets .pdf | Дипломна робота | 2,99 MB | Adobe PDF | Переглянути/відкрити |
Усі матеріали в архіві електронних ресурсів захищені авторським правом, всі права збережені.
Інструменти адміністратора