Будь ласка, використовуйте цей ідентифікатор, щоб цитувати або посилатися на цей матеріал:
http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/33614| Назва: | Гіпоалергенне молоко на основі нативного казеїну |
| Інші назви: | Hypo allergic milk based on the native casein concentrate |
| Автори: | Борис, Любов Ігорівна Borys, Liubov Ihorivna |
| Приналежність: | Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя, вул. Руська 56, Тернопіль, Тернопільська область, 46001 |
| Бібліографічний опис: | Борис Л. І. Гіпоалергенне молоко на основі нативного казеїну : дипломна робота магістра за спеціальністю „181 — харчові технології“ / Л. І. Борис. — Тернопіль : ТНТУ, 2020. — 77 с. |
| Bibliographic description: | Borys L. I. Hypo allergic milk based on the native casein concentrate : master's thesis in specialty „181 — “food technology”. / L. I. Borys. — Ternopil : TNTU, 2020. — 77 p. |
| Дата публікації: | 2020 |
| Дата внесення: | 28-гру-2020 |
| Країна (код): | UA |
| Місце видання, проведення: | Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя |
| Науковий керівник: | Юкало, Володимир Глібович Yukalo, Volodymyr Hlibovych |
| Члени комітету: | Шинкарик, Марія Миколаївна Shynkaryk, Mariia Mykolaivna |
| УДК: | 637.344.8 |
| Теми: | 181 харчові технології знежирене молоко концентрат нативного казеїну сироваткові білки полісахарид гіпоалергенний продукт skim milk native casein concentrate whey proteins polysaccharide hypoallergenic |
| Кількість сторінок: | 77 |
| Короткий огляд (реферат): | Магістерська робота присвячена розробці гіпоалергенного молока на основі концентрату нативного казеїну. Розроблено та обгрунтовано рецептурний склад, технологію виготовлення продукту, визначено його фізико-хімічні показники та встановлено оптимальний вміст наповнювачів для покращення органолептичних показників. |
| Опис: | The master`s work is devoted to the development of hypoallergenic milk based on native casein concentrate. The recipe composition, technology of product production are developed and substantiated, its physical and chemical indicators are determined and the optimal content of fillers for improvement of organoleptic indicators is established. |
| Зміст: | Анотація Вступ 1. Огляд літератури 1.1 Казеїнові міцели. Будова і властивості 1.2 Виділення білків у системі «вода – протеїни молока – полісахарид» 1.3 Біоактивні пептиди протеїнів сироватки молока 2. Матеріали і методи досліджень 2.1 Етапи проведення дослідження 2.2 Характеристика сировини та матеріалів, що використовувалися в дослідженнях 2.3 Методи дослідження 2.4 Методи статистичної обробки експериментальних даних 3. Результати власних досліджень та їх обговорення 3.1 Обґрунтування рецептури та приготування дослідних зразків 3.2 Фізико-хімічні показники гіпоалергенного молока на основі КНК із наповнювачами кава та ванілін 3.3 Розробка технології виробництва гіпоалергенного молока з кавою та ваніліном 3.4 Розробка апаратурно-технологічної схеми виробництва запропонованих продуктів 4. Охорона праці та безпека в надзвичайних ситуаціях 4.1 Інструкції з охорони праці на підприємстві 4.2 Методи боротьби з монотонністю праці на підприємстві 4.3 Застосування спеціальних способів оброблення молочних продуктів з метою зниження вмісту радіонуклідів Висновки Список використаної літератури Додатки |
| URI (Уніфікований ідентифікатор ресурсу): | http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/33614 |
| Власник авторського права: | © Борис Л. І., 2020 |
| Перелік літератури: | 2. Тепел Aльфред. Xимия и физикa мoлoкa / A. Тепел; ред. C. A. Фильчaкoвa. : [пер. c нем]. – CПб. : Прoфеccия, 2012. – 832 c. 3. Ocинцев A.М. Теoретичеcкие и экcперементaльные иccледoвaния кoaгyляции мoлoкa [Текcт] // Диccертaция нa coиcкaние yченoй cтепени д.т.н. - К., 2005. - 324 c. 6. Гoрбaтoвa К.К. Физикo-xимичеcкие и биoxимичеcкие ocнoвы прoизвoдcтвa мoлoчныx прoдyктoв / К.К. Гoрбaтoвa. – CПб.: Гиoрд, 2004. – 352 c. 7. Влaдыкинa Т.Ф. Мoдель cтрyктyры мицеллы кaзеинa. Кayнac, 1988. 13 c. 8. Бoгaтoвa O.В., Дoгaревa Н.Г. Xимия и физикa мoлoкa: Yчебнoе пocoбие – Oренбyрг: ГOY OГY, 2004.-137 c. 9. Крycь Г.Н. К вoпрocy cтрoения мицеллы и меxaнизмa cычyжнoй кoaгyляции кaзеинa. // Мoлoчнaя прoмышленнocть, 1992. – No 4. – C. 23–28. 21. Юкaлo В. Г. Видiлення мiцел кaзеїнoвoгo кoмплекcy кoрoв’ячoгo мoлoкa / В. Г. Юкaлo // Бioлoгiя твaрин — 2004 — Т. 6, No 1-2. — C. 397—400. 22. Юкaлo A. В., Cтoрoж Л. A., Юкaлo В. Г. Прoтеїни кaзеїнoвoгo кoмплекcy мoлoкa кoрiв (Bos taurus) як пoпередники бioлoгiчнo aктивниx пептидiв / A. В. Юкaлo, Л. A. Cтoрoж, В. Г. Юкaлo // Бioтеxнoлoгiя — 2012. — Т. 5, No 4. — C. 21—33. 32. Юкaлo A. В., Cтoрoж Л. A., Юкaлo В. Г. Прoтеїни кaзеїнoвoгo кoмплекcy мoлoкa кoрiв (Bos taurus) як пoпередники бioлoгiчнo aктивниx пептидiв // Бioтеxнoлoгiя. — 2012. — Т. 5, N 4. — C. 21–33. 33. Кaпрельянц, Л. В. (2009). Ферменты в пищевыx теxнoлoгияx. Oдеcca: Дрyк, 468. 66. Ленинджер A. Биoxимия. Мoлекyлярные ocнoвы cтрyктyры и фyнкций клетки. — М.: Мир, 1974. — C. 12. 74. Юкало В.Г., Дацишин К.Є. Технологія низькоалергенного молока з гідролізатом білків сироватки — 2019. — Т. 21, N 92. — C. 14–18. |
| References: | 1. Holt C., Carver J. A., Ecroyd H., Thorn D. C. Caseins and the casein micelle: Their biological functions, structures, and behavior in foods. Journal of Dairy Science. 2013. Vol. 96, No 10. P. 6127–6146. 4. Fox P.F. et al., Dairy Chemistry and Biochemistry Second Edition (2015) Springer International Publishing – 584 р. 5. Broyard C., Gaucheron F. Modifications of structures and functions of caseins: a scientific and technological challenge. // Dairy Sci. & Technol, 2015 : 95 – Р. 831–862. 10. Holt C. Casein micelle substructure and calcium phosphate interactions studied by sephacryl column chromatography. // Journal of Dairy Science, 1998 – V. 81 – Р. 2994–3003. 11. Walstra P. Casein sub-micelles: Do they exist? // Int. Dairy J. 1999 – V. 9 – Р. l89–192. 68 12. Fox P.F. Coagulants and their action // XXII Inter. Dairy Congress, 1986 – Р. 61–73. 13. Holt C. Ability of a β-casein phosphopeptide to modulate the precipitation of calcium phosphate by forming amorphous dicalcium phosphate nanoclusters / C. Holt, N. M. Wahlgren, T. Drakenberg // Biochem. J., 1996. –V. 314. – Р. 1035–1039. 14. Holt C. Caseins as rheomorphic proteins: Interpretation of the primary and secondary structures of the ctsr, P- and к-caseins / C. Holt, L. Sawyer // Journal of the Chemical Society Faraday Transactions, 1993. – V. 89. – Р. 2683–2692. 15. Esther J.P. de Kort Influence of calcium chelators on concentrated micellar casein solutions: from micellar structure to viscosity and heat stability 153 p. PhD thesis, Wageningen University, Wageningen, NL (2012). 16. Dalgleish, D.G. On the structural models of bovine casein micelles – review and possible improvements. // Soft Matter, 2010 – V. 7 – Р. 2265– 2272. 17. Holt, C. and D.S. Horne, The hairy casein micelle: Evolution of the concept and its implications for dairy technology. // Netherlands Milk and Dairy Journal, 1996 – V. 50 – Р. 85–111. 18. Paquin P., Britten M.,. Laliberte M.-F,. Boulet M. Interfacial properties of milk casein proteins.// Proteins at Interfaces, Am. Chem. Soc, Washington, 1987 – Р. 677–686. 19. Home D. S., Parker T. G., Dalgleish D. G. Casein micelles, polycondensation and fractals. // Food Colloids, Spec. Publ. No. 75. R. Soc. Chem., London, 1989 – Р. 400–405. 20. Dalgleish D. G, Casein micelles as colloids: Surface structure and stabilities. // J. Dairy Sci. 1998 – V. 81 – Р. 3013–3017. 23. Farell H. M. Nomenclature of the proteins of cow’s milk – sixth revision / H. M. Farell, R. Jimenez-Flores, G. T. Bleck // J. Dairy Sci. — 2004. — Vol. 87, No 6. — P. 1641—1674. 24. Fox P. F. Dairy chemistry and biochemistry / P. F. Fox, P. L. H McSweeny. — London: Tomson Science, 1998. — 478 p. 25. Holt C. Caseins and the casein micelle: Their biological functions, structures, behavior in foods / C. Holt, J.A. Carver, H. Ercoyd, D. C. Thorn. // J. Dairy Sci. — 2013. — V. 96, No 10. — P. 6127—6146. 26. Tolstoguzov V. B. Some physico-chemical aspects of protein processing in foods. Multicomponent gels / V. B. Tolstoguzov // Food Hidrocolloids. — 1995. — V. 9, No 4. — P. 9—57. 27. Walstra P. On the stability of casein micelles / P. Walstra // J. Dairy Sci. — 1996. — V. 73, No 8. — P. 1965—1979. 28. Brandelli, A., Daroit, D. J., Corrêa, A. P. F. (2015). Whey as a source of peptides with remarkable biological activities. Food Research International, 73, 149– 161. doi: https://doi.org/10.1016/j.foodres.2015.01.016 29. Yukalo, A. V., Datsyshyn, K. Ye., Yukalo, V. G. (2013). Bioactive peptides of the cow milk whey proteins (Bos taurus). Biotechnologia Acta, 6 (5), 49– 61. doi: https://doi.org/10.15407/biotech6.05.049 30. Slyvka, I. M., Tsisaryk, O. Y., Dronyk, G. V., Musiy, L. Y. (2018). Strains of lactic acid bacteria isolated from traditional Carpathian cheeses. Regulatory Mechanisms in Biosystems, 9 (1), 62–68. doi: https://doi.org/10.15421/021808 31. Farrell H. M., Jimenez-Flores R., Bleck G. T. Nomenklature of the proteins of cows’ milk — sixth revision // J. Dairy Sci. — 2004. — V. 87, N 6. — P. 1641– 1674. 34. FitzGerald R. J., Meisel H. Lactokinins: Whey protein — derived ACE inhibitory peptides // Nahrung. — 1999. — V. 43, N 3. — S. 165–167. 35. Meisel H. Multifunctional peptides encrypted in milk proteins // Bio Factors. — 2004. — V. 21, N 1–4. — P. 55–61. 36. Robert M. C., Razaname A., Mutter M., Juillerat M. A. Identification of angiotensinI-converting enzyme inhibitory peptides derived from sodium caseinate hydrolysates produced by Lactobacillus helveticus NCC 2765 // Agric. Food Chem. — 2004. — V. 52, N 23. — P. 6923–6931. 37. Lopes-Fandino R., Otte J., van Camp J. Physiological, chemical and technological aspects of milk-protein-derived peptides with antihypertensive and ACE-inhibitory activity // Int. Dairy J. — 2006. — V. 16, N 11. — P. 1277–1293. 38. Pripp A. H., Asaksson T., Stepaniak L., Sorhaug T. Quantitative structure– activity relationship modelling of ACE-inhibitory peptides derived from milk proteins // Europ. Food Res. Technol. — 2004. — V. 219, N 6. — P. 579–583. 39. Gobbetti M., Stepaniak L. De Angelis M. et al. Latent bioactive peptides in milk proteins: proteolytic activation and significance in dairy processing // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. — 2002. — V. 42, N 3. — P. 223–239. 40. Pihlanto-Leppälä A., Koskinen P., Pülola K. et al. Angiotensin-I-converting enzyme inhibitory properties of whey proteins digests: Concentration and characterization of active peptides // J. Dairy Res. — 2000. — V. 67, N 1. — P. 53– 64. 41. Vermeirssen V., Van Camp J., Decroos K. et al. The impact of fermentation and in vitro digestion on the formation of angiotensin-Iconverting enzyme inhibitory activity from pea and whey protein // J. Dairy Sci. — 2003. — V. 86, N 2. — P. 429– 438. 42. Mullally M. M., Meisel H., FitzGerald R. J. Identification of novel angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptide corresponding to a tryptic fragment of bovine β-lactoglobulin // FEBS Lett. — 1997. — V. 402, N 2–3. — P. 99– 101. 71 43. Pellegrini A. Antimicrobial peptides from food proteins // Curr. Phamaceut. Design. — 2003. — V. 9, N 16. — P. 1225–1238. 44. Hartmann R., Meisel H. Food-derived peptides with biological activity: from research to food applications // Curr. Opin. Biotechnol. — 2007. — V. 18, N 2. — P. 163–169. 45. Gobetti M., Minervini F., Grizzello C. Angiotensin I-converting-enzyme- inhibitory and antimicrobial bioactive peptides // Int. Dairy J. — 2004. — V. 57, N 2/3. — P. 173–188. 46. Pan Y., Rowney M., Guo P., Hobman P. Biolo - gi cal properties of lactoferrin: an overview // Austral. J. Dairy Technol. — 2007. — V. 62, N 1. — P. 31– 42. 47. Szwajkowska M., Wolanciuk A., Barlowska J. et al. Bovine milk proteins as the source of bioactive peptides influencing the consumers’ immune system — a review // Anim. Sci. Papers Rep. — 2011. — V. 29, N 4. — P. 269–280. 48. Madureira A. R., Tavares T., Gomes A. M. P. et al. Phisiological properties of bioactive peptides obtained from whey proteins // J. Dairy Sci. — 2010. — V. 93, N 2. — P. 437–455. 49. Korhonen H. Antibacterial and antiviral activities of whey proteins, the impotence of whey and whey components in food and nutrition // Proc. 3 rd Int. Whey Conf. — Munich, Germany. — 2001. — P. 303–321. 50. Haque E., Chand R., Kapila S. Biofunctional Propeties of Bioactive Peptides of Milk Origin // Food Rev. Intern. — 2009. — V. 25, N 1. — P. 28–43. 51. Van der Kraan M. I. A., Groenink K., Nazmi K. et al. Lactoferrampin: A novel antimicrobial peptide in the N1-domain of bovine lactoferrin // Peptides. — 2004. — V. 25, N 2. — P. 177–183. 52. Van der Kraan M. I. A., Nazmi K., Teeken A. et al. Lactoferrampin an antimicrobial of bovine lactoferrin exhibits its candidacidal activity by a cluster of positively charged residues at the C-terminus in combination with a helix facilitating N-terminal part // J. Biol. Chem. — 2005. — V. 386, N 1. — P. 137–142. 72 53. Gifford J. L., Hunter H. N., Vogel H. J. Lactoferricin: a lactoferrin–derived peptide with antimicrobial, antiviral, antitumor and immunological properties // Cell. Mol. Life Sci. — 2005. — V. 62, N 22. — P. 2588–2598. 54. 0. Pellegrini A. Antimicrobial peptides from food proteins // Curr. Phamaceut. Design. 55. Korhonen H., Pihlanto A. Bioactive peptides: Production and functionality // Ibid. — 2006. — V. 16, N 9. — P. 945–960. 56. Pihlanto-Leppala A. Bioactive peptides derived from bovine whey proteins: Opioid and ACEinhibitory peptides // Trend. Food Sci. Tech - nol. — 2001. — V. 11, N 9–10. — P. 347–356. 64. Shimizu M. Food-derived peptides and intestinal functions // Bio Fact. — 2001. — V. 21. — P. 43–47. 57. Gauthier S. F., Pouliot Y., Saint-Sauveur D. Immunomodulatory peptides obtained by the enzymatic hydrolysis of whey proteins // Int. Dairy J. — 2006. — V. 16, N 11. — P. 1315–1323. 58. Taha S., Mehrez M., Sitohy M. et al. Effectiveness of esterified whey proteins fractions against Egyptian Avian Influenza A (H5N1) // Virol. J. — 2010. — V. 7, N 1. — P. 330–334. 59. Kamau S. M., Cheison S. Ch., Chen W. et al. Alpha-Lactalbumin: its production technologies and bioactive peptides // Compreh. Rev. Food Sci. Food Safety. — 2010. — V. 9. — P. 197–212. 60. Madureira A. R., Pereira C. I., Gomes A. M. P. Bovine whey proteins — Overview on the main biological properties // Food Res. Int. — 2007. –V. 40, N 10. — P. 1197–1211. 61. Mahmud R., Matn M. A., Otani H. Mitogenic effect of bovine β- lactoglobulin and its proteolytic digests on mouse spleen resting cells // Pakist. J. Biol. Sci. — 2004. — V. 7, N 12. — P. 2047–2050. 62. Kayser H., Meisel H. Stimulation of human peripheral blood lymphocytes by bioactive peptides derived from bovine milk proteins // FEBS Lett. — 1996. — V. 383, N 1–2. — P. 18–20. 73 63. Miyauchi H., Kaino A., Shinoda I. et al. Immunomodulatory effect of bovine lactoferrin pepsin hydrolyzate on murine splenocytes and Peyer’s patch cells // J. Dairy Sci. — 1997. — V. 8, N 10. — P. 2330–2339. 64. Nagpal R., Behare P., Rana R. et al. Bioactive peptides derived fron milk proteins and their health beneficial potentials: an update // Food Funct. — 2011. — V. 2, N 1. — P. 18–27. 65. Sieber R., Butikofer U., Egger Ch. et al. ACEinhibitory activity and ACE- inhibiting pep - tides in different cheese varieties // Dairy Sci. Technol. — 2010. — V. 90, N 1. — P. 47–73. 67. Migliore-Samour D., Jolles P. Casein, a prohormone with an immunomodulating role for the newborn // Experientia. — 1988. — V. 44. — P. 188– 193. 68. Korhonen H., Pihlanto A. A food-derived bioactive peptides-opportunities for designing future foods // Curr. Farmaceut. Design. — 2003. — V. 9. — P. 1297– 1308. 69. Park Y. W. Bioactive components in milk and dairy products. — USA: Wiley–Blackwell, 2009. — 426 p. 70. Corredig M. Dairy–derived ingredients: food and nutracentical uses. — USA: CRC Press, 2010. — 690 p. 71. Chandan R. C., Kilara A. Dairy ingredients for food processing. — USA: Wiley–Black - well, 2011. — 522 p. 72. Hurley W. L. Milk protein. — Croatia: In Tech, 2012. — 340 p. 73. Спoсiб вигoтoвлення гiдрoлiзaту мoлoчнoї сирoвaтки: пaт. 143805 Укрaїнa: МПК A23J 3/00, A23J 3/08 (2006.01), A23J 3/30 (2006.01), A23J 3/34 (2006.01); зaявл. 13.03.2020; oпубл. 10.08.2020, Бюл. No 15/2020. 6 с. |
| Тип вмісту: | Master Thesis |
| Розташовується у зібраннях: | 181 — харчові технології |
Файли цього матеріалу:
| Файл | Опис | Розмір | Формат | |
|---|---|---|---|---|
| avtorska dovidka_Borys.doc | Авторська довідка | 52 kB | Microsoft Word | Переглянути/відкрити |
| dyplom_Borys.pdf | Дипломна робота | 2,2 MB | Adobe PDF | Переглянути/відкрити |
Усі матеріали в архіві електронних ресурсів захищені авторським правом, всі права збережені.
Інструменти адміністратора