Будь ласка, використовуйте цей ідентифікатор, щоб цитувати або посилатися на цей матеріал: http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/33667
Назва: Виділення біоактивних фосфосеринових пептидів з білків молока
Інші назви: Bioactive phosphoserine peptides isolation from milk proteins
Автори: Голдаєвич, Тетяна Василівна
Holdaievych, Tetiana Vasylivna
Приналежність: Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя, вул. Руська 56, Тернопіль, Тернопільська область, 46001
Бібліографічний опис: Голдаєвич Т. В. Виділення біоактивних фосфосеринових пептидів з білків молока : дипломна робота магістра за спеціальністю „181 — харчові технології“ / Т. В. Голдаєвич. — Тернопіль : ТНТУ, 2020. — 72 с.
Bibliographic description: Holdaievych T. V. Bioactive phosphoserine peptides isolation from milk proteins : master's thesis in specialty „181 — “food technology” / T.V. Holdaievych. — Ternopil : TNTU, 2020. — 72 p.
Дата публікації: 2020
Дата внесення: 28-гру-2020
Країна (код): UA
Місце видання, проведення: Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
Науковий керівник: Юкало, Володимир Глібович
Yukalo, Volodymyr Hlibovych
Члени комітету: Ворощук, Віктор Ярославович
Voroshchuk, Viktor Yaroslavovych
УДК: 637. 344. 8
Теми: 181
харчові технології
білки молока
фосфосеринові пептиди
протеолітичні препарати
milk proteins
phosphoserine peptides
proteolitik drugs
Кількість сторінок: 72
Короткий огляд (реферат): Кваліфікаційна робота складається із вступної частини, основної, висновків та пропозицій виробнитцву, переліку літературних джерел та додатків. Загальний обсяг роботи містить 72 сторінки, 10 таблиць і 12 рисунків. Список використаної літератури складється з 70 найменувань, в тому числі 25 іноземних. Дослідження на здобуття освітньо-кваліфікаційного рівня магістра за спеціальністю 181 «Харчові технології» – Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя, Тернопіль,2020. В роботі встановлювали оптимальні умови pH, співвідношення ензимного препарату і субстрату, концентрацію панкреатину для отримання біоактивних фосфосеринових пептидів з протеїнів молока. У роботі використовували методи визначення концентрації білків, титрованої кислотності, pH, електрофорез та гель-фільтрацію
Qualification work consists of an introductory part, main, conclusions and proposals for production, a list of references and appendices. The total volume of work contains 72 pages, 10 tables and 12 figures. The list of used literature consists of 70 items, including 25 foreign ones.Research on education and qualification level of Master in the specialty 181 «Food technology» Ternopil National Technical University named Ivan Pulyuy, Ternopil, 2020. The work established optimal pH conditions, the ratio of enzyme preparation and substrate, the concentration of pancreatin to obtain bioactive phosphoserine peptides from milk proteins. Methods for determining protein concentration, titratable acidity, pH, electrophoresis and gel filtration were used.
Зміст: Анотація Вступ Мета і завдання роботи 1. Огляд літератури 1.1. Пептиди та їх значення 1.1.1. Поняття про пептиди 1.1.2. Хімічний синтез пептидів 1.1.3. Природні пептиди та їх значення 1.2. Отримання білкових гідролізатів 1.2.1. Загальні відомості про білкові гідролізати 1.2.2. Методи гідролізу білків 1.2.3. Додавання білкових гідролізатів у продукти харчування 1.2.4. Використання продуктів на основі гідролізату молочного білка при харчовій алергії дітей раннього віку 1.3. Отримання природніх біоактивних пептидів шляхом протеолізу білків молока 1.3.1. Білковий склад молока. Біологічні функції білків молока 1.3.2. Отримання біоактивних пептидів казеїну та сироваткових білків молока 1.3.3. Казоморфіни і казок сини – агоністик й антагоністи оплатних рецепторів 1.3.4. Казокініни – пептиди з антигіпертензивною активністю 1.3.5. Антитромботичні пептиди казеїнового походження 1.3.6. Імуномодуляторні пептиди 1.3.7. Лакторфіни – пептиди з опіоїдною дією 1.3.8. Вплив казеїнових фосфосеринових пептидів на засвоєння міренальних речовин 2. Матеріали і методи досліджень 2.1. Матеріали та реактиви 2.2. Визначення кислотності титрованої 2.3. Визначення pH 2.4. Визначення концентрації білків 2.5. Електрофорез у ПАГ 2.6. Гель-фільтрація 3. Результати власних досліджень та їх обговорення 3.2. Встановлення значення pH для протеолізу фосфосеринових пептидів 3.3. Визначення оптимальних концентрацій ферментного препарату для отримання фосфосеринових пептидів 4. Охорона праці та безпека в надзвичайних ситуаціях 4.1. Охорона праці 4.2. Безпека в надзвичайних ситуаціях Висновки Список використаної літератури Додатки Апробація результатів магістерської роботи
URI (Уніфікований ідентифікатор ресурсу): http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/33667
Власник авторського права: © Голдаєвич Т.В., 2020
Перелік літератури: 1. Аналитический обзор. - Серия: Экология. - Изд- во ГПНТБ СО РАН, 1994. -101 с. 2. Антонов К.К. Химия протеолиза. - М: Наука,1991. - 504 с. 3. Аряєв М.Л., Клименко В.А., Кожем’яка А.І., Фьоклін В.О. Атопічний дерматит у дітей. - К., 2006. - 88 с. 4. Барышников И.И. Экологическая токсикология: В 2 ч. / И.И. Барышников, А.О. Лойт, М.Ф Савченков. Иркутск: Изд-во Иркут. ун-та, 1991. - Ч. I,- 164 с. 5. Боровик Т.Э., Ладодо К.С., Рославцева Е.А. и др. Современные взгляды на организацию прикорма детей с пищевой аллергией [Текст] / Е.А. Рославцева, К.С. Ладодо, Т.Э. Боровик // Вопр. дет. диетол. - 2003. - Т.1, No1. - С. 79–82. 6. Вредные вещества в окружающей среде. Кислородсодержащие органические соединения; под. ред. В.А. Филова, Б.А. Ивина, Ю.И. Мусийчука: - СПб.: Профессионал. - 2004. - 344 с. 7. Ганонг В. Ф. Фізіологія людини: Пер. з англ. - Львів: БаК, 2002. - 784 с. 8. Голиков С.Н. Общие механизмы токсического действия / С.Н. Голиков, И.В.Саноцкий, Л.А. Тиунов - М.: Медицина, 1986. - 280 с. 9. Горбатова К. К. Биохимия молока и молочных продуктов. - СПб: Гиорд, 2001. - 320 с. 10. Гринштейн Дж., Виниц M., Химия аминокислот и пептидов, пер. с англ., M., 1965. 11. Гріщенко Г.В.Розробка технології сухих сумішей з гідролізованим білком для дитячого харчування.(автореферат). - Київ,2007. 12. Губський Ю.І. Біологічна хімія: Підручник. - Київ - Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. - 508с. 13. Джигирей В.С. Екологія та охорона навколишнього природного середовища / В.С. Джигирей - Київ: Знання, 2004. - 310 с. 14. Діксон М., Уебб Е., Ферменти, пер. з англ., М., 1966. 63 15. Дмитренко І.П. Джерела утворення та надходження діоксинів в організм людини / І.П. Дмитренко // Екологічний вісник. - 2005 - No5. - С. 10-11. 16. Долин П. А. Справочник по технике безопасности. / П. А. Долин - М.: Энергоатомиздат, 1985. - 824 с. 17. Екологія довкілля. Охорона природи: навчальний посібник для студентів вузів / В. Грицик, Ю. Канарський, Я. Бедрій. - К.: Кондор, 2009.-290 с. 18. Эксль Б.-М., Нетребенко О.К. Гипоаллергенное питание у детей первого года жизни [Текст] / О.К. Нетребенко, Б.М. Эксль // Педиатрия. – 2003. –No2. – С. 42–45. 19. Исидоров В.А. Экологическая химия: учебное пособие для вузов / В.А. Исидоров – СПб .: Химиздат, 2001. - 304 с. 20. Кулинский В.И. Обезвреживание ксенобиотиков / В.И. Кулинский // Соросовкий Образовательный журнал. - 1999. - No 1. - С. 8-12. 21. Ленинджер А. Основы биохимии : в 3 т. / А. Ленинджер; пер. с англ. В. В. Борисова, М.Д. Гроздовой, С.Н. Преображенского [под ред. В.А. Энгельгардта, Я. М. Варшавского]. - М. : Мир, 1985. - 1055 с. 22. Максимюк Н.Н., Марьяновская Ю.В. О преимуществах ферментативного способа получения белковых гидролизатов // Фундаментальные исследования. - 2009. - No 1 - стр. 34-35. 23. Микросомная монооксигеназная система живых организмов в биомониторинге окружающей среды / Л.Ф. Гуляева, А.Ю. Гришанова, О А. Громова и др. // Аналитический обзор. - Серия: Экология. - Изд- во ГПНТБ СО РАН, 1994. -101 с. 24. Мусіенко М.М. Екологія. Охорона природи: словник-довідник / М.М. Мусіенко, В.В. Серебряков, О.В. Брайон - К.: Знання, 2002. - 550 с. 25. Овчинников Ю.О. Биоорганическая хімія. - М.: Просвітництво, 1987. - 815с. 26. Остерман Л.А. Хроматография белков и нуклеиновьɪ х кислот. М.: Наука, 1985. - 536с. 64 27. Охорона праці та промислова безпека: навч. посіб. / [ К.Н. Ткачук, В.В. Зацарний, Р.В. Сабарно, С.Ф. Каштанов та ін.]; за ред. К.Н. Ткачука і В.В. Зацарного. - К., 2009. - 454 с. 28. Охотнікова О.М., Яковлєва. Організація гіпоалергенного харчування у дітей раннього віку, 2009 - No2 (58). 29. Протоєрейський О.С. Охорона праці в галузі: навч. посіб./О.С. Протоєрейський, О.І. Запорожець - К.: Книжкове вид-во НАУ, 2005. - 268с. 30. Рогожин В.В. Біохімія молока та молочних продуктів / В.В. Рогожин. - СПб: ГІОРД, 2006. 31. Связь между химическим строением и детоксицирующей активностью некоторых синтетических полимеров, содержащих третичные аминогруппы, при интоксикации эпихлоргидрином / И.Ю. Высоцкий, И.П. Федорова, В.Д. Лукьянчук и др. // Физиологически активные вещества. -1995. - Вып. 26. - С. 39- 44. 32. Сидорин Г.И. Об адаптации к действию химических веществ / Г.И. Сидорин, Л.В. Луковникова // II съезд токсикологов России: тез. докл. Москва, 10 - 13 ноября 2003 г. - М., 2003. - С. 240-242. 33. Сидоренко Л.І. Сучасна екологія. Наукові, етичні та філософські ракурси: навчальний посібник / Л.І. Сидоренко - Київ, 2002. -150 с. 34. Телитченко М.М. Введение в проблемы биохимической экологии / М.М. Телитченко, С.А. Остроумов. - М.: Наука, 1990. - 288 с. 35. Телишевская Л.Я. Белковые гидролизаты: получение, состав, приминение.// Аграрная наука.-2000. 36. Фрумин Г.Т. Экологическая химия и экологическая токсикология / Г.Т. Фрумин - СПб.: изд. РГГМУ, 2000. - 198 с. 37. Химический синтез пептидов / Гершкович А. А., Кибирев В. К.; Отв. ред. Серебряный С. Б.; АН Украины. Ин-т биоорган, химии и нефтехимии.-Киев : Наук, думка, 1992. - 360 с. 65 38. Чагаровський О.П. Хімія молочної сировини: навчальний посібник для студентів вищих навчальних закладів / О.П Чагаровський, Н.А Ткаченко, Т.А Лисогір. – Одеса.: «Сімекс-прінт», 2013. - 268с. 39. Шугалей И. В. Химия белка : учебное пособие / И. В. Шугалей, А. В. Гарабаджиу, И. В. Целинский. - СПб. : Проспект Науки, 2011. - 200с. 40. Юкало А.В. Біоактивні пептиди протеїнів сироватки молока корів (Bos taurus) / А. В. Юкало, К. Є. Дацишин, В. Г. Юкало // Biotechnologia Acta. - 2013. - 6, No 5. - С. 49-61. - Бібліогр.: 77 назв. - укp. 41. Юкало А.В. Протеїни казеїнового комплексу молока корів (Bos taurus) як попередники біологічно активних пептидів / А. В.Юкало, Л. А. Сторож, В. Г. Юкало // Біотехнологія. - 2012. - 5, No 4. - С. 21-33. - Бібліогр.: 91 назв. - укp. 42. Юкало В. Г. Електрофорез білків молока //Мед. хімія. - 2000. - No 4. - С. 79−82. 43. Юкало В. Г. Електрофорез білків казеїнового комплексу в анодній системі поліакриламідного гелю // Вет. біотехнол. - 2007. - No 11. - С. 246-251. 44. Юрин В.М. Основы ксенобиологии. - Минск: Новое знание, 2002. - 268 с. 45. Якубке Х.Д., Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки: Пер. с нем. - М.: Мир, 1985. - 456 с.
References: 46. Berrocal R., Chanton S., Juillerat M. et al. Tryptic phosphopeptides from whote casein II.Pysicochemical properties related to the solubilisation of calcium // J.Dairy Res.-1989.-Vol.56.-P.335-341. 47. Brandsch M., Brust P., Neubert K. Β Casomorphins - chemical signals of intennstinal transport system. - Weinheim: VCH, 1994. - P. 207-219. 48. Brantl V., Neubert K. Opioid peptides derived from food proteins // Trends Pharmacol. Sci. - 1986. - V. 7, N 1. - P. 6-7. 49. Brommage R.,Jullerat M.,Jost R. Influence of casein phosphopeptides and lactulose on intestinal calcium absorption in adult female rats//Leit.-1991. -Vol.71.- P.173-180. 66 50. Chabance B.,Marteau P.,Rambaud J.C.et al. Casein peptide release and passage to the blood in humans during digestion of milk or yogurt//Biochimie, - 1998. - Vol.80, No2.- P.155-165. 51. Eigel W.N.,Butler J.E.,Ernstrom C.A. Nomenclature of proteins of cow`s milk:Fifth revision // J Dairy Sci. - 1984. - Vol.67, No8.- P.1599-1631. 52. Farrell H. M., Jimenez-Flores R., Bleck G. T. Nomenklature of the proteins of cows’ milk - sixth revision // J. Dairy Sci. - 2004. - V. 87, N 6. - P. 1641-1674. 53. Fitz Gerald R.J.Potential uses of caseinophosphopeptides // Int. Dairy J. -1998. - Vol.8. - P.451-457. 54. Gauthier S. F., Pouliot Y., Saint-Sauveur D.Immunomodulatory peptides obtained by the enzymatic hydrolysis of whey proteins // Int. 55. Haque E., Chand R., Kapila S. Biofunctional Propeties of Bioactive Peptides of Milk Origin // Food Rev. Intern. - 2009. - V. 25, N 1. - P. 28-43. 56. Holt C., Timmins P.A., Errington N., Leaver J.A core-shell model of calcium phosphate nanoclusters stabilized by beta-casein phosphopeptides, derived from sedimentation equilibrium and small-angle X-ray and neutronscattering measurements // Eur. J.Biochem. - 1998. - Vol.252.-73-78. 57. Jolles P., Loucheuxx Lefebvre M. H., Hennschen A. Structural relatedness of κ-casein and fibrinogen γ-chain // J. Molec. Evol. - 1978. - V. 11. - P. 271-277. 58. Jullerat M., Beachler R., Berrocal R.et ua. Tryptic phosphopeptides from whote casein I.Preparation and analysis by FPLC // J Dairy Res. - 1989. - Vol.56. - P.603- 611. 59. Kayser H., Meisel H. Stimulation of humanperipheral blood lymphocytes by bioactive peptides derived from bovine milk proteins // FEBS Lett. - 1996. - V. 383, N 1-2. - P. 18-20. 60. Kopra N., Seholz-Ahrens K,E., Barth C.A. Effect of casein phosphopeptides on utiliszation of calcium in vitamin D-replete and vitamin D-deficient rats // Milchwiss. – 1992. - Vol.47. - P.488-493. 61. Korhonen H., Pihlanto A. Bioactive peptides: Production and functionality // Ibid. 2006. - V. 16, N 9. - P. 945-960. 67 62. Lee Y.S., Noguchi T., Naito H.Phosphopeptides and soluble calcium in the small intestine of rats given a casein diet // Brit.J.Nutrit. - 1980. - Vol.43. - P.457- 467. 63. Maeno M., Yamamoto N., Takano T. Identifiication of an antihypertensive peptide from casein hydrolysate produced by proteinase from Lactobacillus helveticus CP 790 // J.Dairy Sci. - 1996. - V. 79, N 8. - P. 1316-1321. 64. Mahmud R., Matn M. A., Otani H. Mitogenic effect of bovine β-lactoglobulin and its proteolytic digests on mouse spleen resting cells // Pakist. J. Biol. Sci. - 2004. - V. 7, N 12. - P. 2047-2050. 65. Mc Donagh D.,FitzGerald R.J.Production of caseinophosphopeptides (CPPs) from sodium caseinate using a range of commercial protease preparation // Int.Dairy J. - 1998. - Vol.8. - P.39-45. 66. Miyauchi H., Kaino A., Shinoda I. et al. Immunomodulatory effect of bovine lactoferrin pepsin hydrolyzate on murine splenocy-tes and Peyer’s patch cells // J. Dairy Sci. - 1997. - V. 8, N 10. - P. 2330-2339. 67. Pihlanto-Leppala A. Bioactive peptides derivedfrom bovine whey proteins // Trend. Food Sci. Tech- nol. - 2001. - V. 11, N 9–10. - P. 347-356. 68. Pointellart A., Gueguen L. Absence d’effect de l’incorporation d’un phposphopeptide du lait sur l’utilisation du calcium et du phosphore chez le jeune pork // Reproduc. Nutr. Develop. - 1989. - Vol.29. - P.477-486. 69. Schusdziarra V., Schick R., Dela Fuente A. Effect of β-casomorphins and analogs on insuline release in dogs // Endocrinology. - 1983. - V. 112. - P. 1948- 1951. 70. Silva S. V., Malcata F. X. Caseins as source of bioactive peptides // Intern. Dairy J. —2005. — V. 15. — P. 1−15.
Тип вмісту: Master Thesis
Розташовується у зібраннях:181 — харчові технології

Файли цього матеріалу:
Файл Опис РозмірФормат 
dyplom_Holdaievych.pdfДипломна робота2,37 MBAdobe PDFПереглянути/відкрити
avtorska dovidka_Holdaievych.pdfАвторська довідка171,71 kBAdobe PDFПереглянути/відкрити


Усі матеріали в архіві електронних ресурсів захищені авторським правом, всі права збережені.

Інструменти адміністратора