Будь ласка, використовуйте цей ідентифікатор, щоб цитувати або посилатися на цей матеріал:
http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/30092| Назва: | Виділення β-казеїну з казеїнового комплексу молока |
| Інші назви: | β-casein extraction from milk casein complex |
| Автори: | Даньків, Софія Олегівна Dankiw S.O. |
| Приналежність: | Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя |
| Бібліографічний опис: | Даньків С.О. Виділення β-казеїну з казеїнового комплексу молока : дипломна робота магістра за спеціальністю „181 — харчові технології“/ С.О. Даньків. — Тернопіль: ТНТУ, 2019. — 101 с. |
| Дата публікації: | 2019 |
| Дата внесення: | 5-січ-2020 |
| Країна (код): | UA |
| Місце видання, проведення: | Тернопіль |
| Науковий керівник: | Юкало, Володимир Глібович |
| Члени комітету: | Зварич, Наталія Миколаївна |
| УДК: | 637. 127.576 |
| Теми: | 181 харчові технології молоко казеїн β-казеїн іонообмінна хроматографія milk casein β-casein ion exchange chromatography |
| Кількість сторінок: | 101 |
| Короткий огляд (реферат): | Даньків С.О. Виділення β-казеїну з казеїнового комплексу молока.
Дослідження на здобуття освітньо-кваліфікаційного рівня магістра за
спеціальністю 181 «Харчові технології» - Тернопільський національний
технічний університет імені Івана Пулюя. – Тернопіль, 2019.
В магістерській роботі розглянута будова і властивості казеїнового
комплексу молока, способи виділення та використання β-казеїну. Також
показано, різні методи виділення і очистки β-казеїну.
Отримано основний препарат β-казеїн диференційним осадженням в
присутності сечовини. Охарактеризовано його ступінь гомогенності. Проведено
очистку β-казеїну шляхом іонообмінної хроматографії на колонці.
Охарактеризовано ступінь очистки препарату β-казеїну після першої і другої
іонообмінної хроматографії. Розраховано вихід очищеного β-казеїну на різних
стадіях диференційного осадження після першої і другої іонообмінної
хроматографії (першої -28,4; другої – 18,2 % ).
Ключові слова: молоко, казеїн, β-казеїн, іонообмінна хроматографія. Dankiw S.O. β-casein extraction from milk casein complex. Research on education and qualification level of Master in the specialty 181 «Food technology» Ternopil National Technical University named Ivan Pulyuy. – Ternopil, 2019. Master's thesis deals with structure and properties of casein complex of milk, methods of isolation and use of β-casein. Also shown are different methods of isolation and purification of β-casein. The main drug β-casein was obtained by differential deposition in the presence of urea. It is define by its degree of homogeneity. Purification of β-casein by ion exchange column chromatography was performed. The degree of purification of the preparation of β-casein after the first and second ion exchange chromatography. The yield of purified β-casein at different stages of differential deposition after the first and second ion exchange chromatography is calculated (first -28,4; second - 18,2%). Keywords: milk, casein, β-casein, ion exchange chromatography. |
| Опис: | Захист відбудеться 27 грудня 2019 р. о 900 годині на засіданні екзаменаційної комісії № у Тернопільському національному технічному університеті імені Івана Пулюя за адресою: м. Тернопіль, вул. Танцорова 2, навчальний корпус №5, аудиторія № 14. |
| Зміст: | Вступ…… Мета і завдання роботи…… 1. Огляд літератури……… 1.1. Загальна характеристика білків молока…… 1.1.1. Біологічна цінність молока…… 1.1.2. Білковий склад молока. Біологічні функції білків молока… 1.2. Будова і властивості β-казеїну…. 1.3. Біологічно активні пептиди з β-казеїну… 1.4. Способи виділення β-казеїну…… 2. Матеріал і методи досліджень……… 2.1. Визначення білків на спектрофотометрі (280 нм)… 2.2. Визначення концентрації білка по Лоурі… 2.3. Диск-електрофорез… 2.4. Електрофорез в однорідному ПАГ…… 2.5. ІОХ на ДЕАЕ-целюлозі………… 3. Власні дослідження……… 3.1. Результати власних досліджень та їх обговорення…… 3.1.1. Виділення загального казеїну…… 3.1.2. Отримання очищеного β-казеїну……… 3.2. Розрахунок економічної ефективності проведених досліджень… 4. Охорона праці та безпека в надзвичайних ситуаціях…… 4.1. Охорона праці……… 4.1.1. Заходи безпеки при експлуатації електроустановок в цеху, що проектується…… 4.1.2. Гігієнічні вимоги до санітарно – побутових приміщень та пристроїв цеху, що проектується…… 4.2. Безпека в надзвичайних ситуаціях… 4.2.1. Захист продуктів харчування та харчової промисловості в умовах радіоактивного забруднення…… 5. Екологія……… 5.1. Забруднення по виробництву казеїну…… 5.2. Методи по знешкодженню казеїну…… Висновки і пропозиції виробництву……… Список використаної літератури…… Додатки Апробація результатів магістерської роботи |
| URI (Уніфікований ідентифікатор ресурсу): | http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/30092 |
| Власник авторського права: | © Даньків С.О., 2019 |
| Перелік літератури: | 1. Бурлака В.А., Боршенко В.В., Кривий М.М. Біологія продуктивності сільськогосподарських тварин: Курс лекцій. – Житомир: Вид-во ЖДУ ім. І.Франка, 2012. – 191 с. 2. Злодійка М. Ф., Фролов В. П., Серко С. А .. Ветеринарно-санітарна експертиза з основами технологиии стандартизації продуктів жівотнодства., 2007. 3. «ФАРМАЦЕВТ ПРАКТИК. Наука. Практика. Життя », №5–6, 2014 р. 4. Здоров’я та молоко [Електронний ресурс]// Каталог статей 04.03.2019 р. Режим доступу: https://catalogueofarticles.com/uk/sport-tazdorovya/zdorovya-ta-moloko/ (дата звернення 06.10.2019). Назва з екрану. 5. Хімічний склад молока. Фізико-хімічні властивості молока [Електронний ресурс] // Студопедия 01.11.2014 р. Режим доступу: https://studopedia.su/10_4750_himichniy-sklad-moloka.html (дата звернення 06.10.2019). Назва з екрану. 6. Дисертація на тему: ,,Розробка технології альбумінового сиру ,,Урда” із молока різних видів тварин [Електронний ресурс] / О. Я. Білик, 2016. Режим доступу: https://www.onaft.edu.ua/download/dissertation/thesis/disser_Bilyk.pdf (дата звернення 06.10.2019). Назва з екрану. 7. Чагаровський О. П. Хімія молочної сировини : навчальний посібник для студентів вищих навчальних закладів / О. П. Чагаровський, Н. А. Ткаченко, Т. А. Лисогор. – Одеса : Сімекс-прінт, 2013. – 268 с. 8. Горбатова К. К. Фізико-хімічні та біохімічні основи виробництва молочних продуктів. - СПб .: ГИОРД, 2003. 9. H. M. Farrell, Jr., R. Jimenez-Flores, G. T. Bleck, E. M. Brown, J. E. Butler, L. K. Creamer, C. L. Hicks, C. M. Hollar, K. F. Ng-Kwai-Hang, and H. E. Swaisgood. 2004. Nomenclature of the Proteins of Cows’ Milk—Sixth Revision. 87:1641–1674. 10. Eigel, W. N., J. E. Butler, C. A. Ernstrom, H. M. Farrell, Jr., V. R. Harwalkar, R. Jenness, and R. M. Whitney. 1984. Nomenclature of proteins of cow’s milk: Fifth revision. J. Dairy Sci. 67:1599– 1631. 11. Ribadeau-Dumas, B., G. Brignon, F. Grosclaude, and J.-C. Mercier. 1972. Structure primaire de la casein β bovine. Eur. J. Biochem. 25:505–514. 12. Jimenez-Flores, R., Y. C. Kang, and T. Richardson. 1987. Cloning and sequence analysis of bovine β-casein cDNA. Biochem. Biophys. Res. Comm. 142:617–621. 13. Stewart, A. F., J. Bonsing, C. W. Beattie, F. Shah, I. M. Willis, and A. G. Mackinlay. 1987. Complete nucleotide sequences of bovine αs2- and β-casein cDNAs: Comparisons with related sequences in other species. Mol. Biol. Evol. 4:231–241. 14. Bonsing, J., J. M. Ring, A. F. Stewart, and A. G. Mackinlay. 1988. Completeneucleotidesequenceofthebovine β-caseingene.Aust. J. Biol. Sci. 41:527–537. 15.Yan,S.C.B.,andF.Wold.1984.Neoglycoproteins:Invitrointroductionofglycosylu nitsatglutaminesinβ-caseinusingtransglutaminase. Biochemistry 23:3759–3765. 16. Carles, C., J.-C. Huet, and B. Ribadeau-Dumus. 1988. KA new strategy for primary structure determination of proteins: Application to β-casein. FEBS Lett. 229:265–272. 17. Groves, M. L. 1969. Some minor components of casein and other phosphoproteins in milk. A review. J. Dairy Sci. 52:1155–1165. 18. Gouldsworthy, A. M., J. Leaver, and J. M. Banks. 1996. Application ofa massspectrometry sequencingtechniquefor identifyingpeptides present in cheddar cheese. Int. Dairy J. 6:781–791. 19. Visser, S., C. J. Slangen, F. M. Lagerwerf, W. D. Vandongen, and J. Haverkamp. 1995. Identification of a new genetic variant of bovineβcaseinusingreversed-phasehigh-performance liquid chromatogphy and mass spectrometric analysis. J. Chromat. A 711:141–150. 20. Dong, C., and K. F. Ng-Kwai-Hang. 1998. Characterization of a nonelectrophoretic genetic variant of β-casein by peptide mapping and mass spectroscopic analysis. Int. Dairy J. 8:967–972. 21. Han, S.K., Y.C. Shin,and H.D. Byun.2000. Biochemical,molecular and physiological characterization of a new β-casein variant detected in Korean cattle. Anim. Gent. 31:49–51. 22. Grosclaude,F.,M.F.Mahe ´,andB.Ribadeau-Dumas.1973.Structure primaire de la caseine αs1-et de la caseine β-bovine. Eur. J. Biochem. 40:323–324. 23. Senocq,D.,D. Molle ´,S.Pochet,J. Le ´onil,D.Dupont,and D.Levieux. 2002. A new bovine β-casein genetic variant characterized by a Met93 〉 Leu93 substitution in the sequence A2. Lait 82:171–180. 24. Jann, O., G. Ceriotti, A. Caroli, and G. Erhardt. 2002. A new variant in exonVII of the bovine β-casein gene (CSN2) and its distribution among European cattle breeds.J.Anim.Breed.Genet.119:65–68. 25. Aoki, T., N. Yamada, and Y. Kako. 1990. Relation between colloidal calcium phosphate cross-linkage and release of β-casein from bovine casein micelles on cooling. Agric. Biol. Chem. 54:2287–2292. 26. Kumosinski, T. F.,E. M. Brown, and H. M.Farrell, Jr. 1993b. Threedimensional molecular modeling of bovine caseins: an energyminimized β-casein structure. J. Dairy Sci. 76:931–945. 27. Choi,B.K.,andR.Jimenez-Flores.1996.Studyofputativeglycosylation sites in bovine β-casein introduced by PCR-based site-directed mutagenesis. J. Agric. Food Chem. 44:358–364. 28. Столяр О. Б. Біохімія. Курс лекцій: Навчальний посібник / О. Б. Столяр. – Тернопіль.: Карп'юка. 2001. – с. 247. 29. Юкало А. В. Протеїни казеїнового комплексу молока корів (Bos taurus) як попередники біологічно активних пептидів / А. В. Юкало, Л. А. Сторож, В. Г. Юкало // Biotechnologia Acta. - 2012. - Т. 5, № 4. - С. 21-33. 30. Горбатова К. К. Биохимия молока и молочных продуктов. — СПб: Гиорд, 2001. — 320 с. 31.Черников М. П. Протеолиз и биологическая ценность белков (казеины как собственно пищевые белки). — М.: Медицина, 1975. — 231 с. 32. Черников М. П., Никольская Г. В., Стан Е. Я. Гидролиз казеина и некоторых его компонентов протеиназами желудочно-кишечного тракта // Биохимия. — 1967. — Т. 32, № 6. — С. 1122−1127. 33. Стан Е. Я. Казеины молока и их физиологически активные пептиды // Вопр. питания. — 1987. — № 1. — С. 3−9. 34. Brantl V., Teschemacher H., Henschen A., Lottspeich F. Novel opioid peptides derived from casein ( β-Casomorphins) 1. Isolation from bovine casein peptone // Hoppe-Sey-ler’s Z. Physiol. Chem. — 1979. — V. 360, N 9. — P. 1211−1216. 35. Brantl V., Teschemacher H. A material with opioid activity in bovine milk and milk products // Naunyn — Schmiedebergs Archiv fur experimentelle Pathologie und Pharmakologie. — 1979. — V. 306. — P. 301−304. 36.Brantl V., Pfeiffer A., Herz A. Antinociceptive potencies of β-Casomorphin analogs as compared to their affinities towards μ and δ opiate receptor sites in brain and periphery // Peptides. — 1982. — V. 3. — P. 793−797. 37.Brantl V., Neubert K. Opioid peptides derived from food proteins // Trends Pharmacol. Sci. — 1986. — V. 7, N 1. — P. 6−7. 38. Meisel H. Biochemical properties of regulatory peptides derived from milk proteins // Biopolymers. — 1997. — V. 43, N 1. — P. 119−128. 39.Meisel H. Overview on milk proteinderived peptides // Int. Dairy Journal. — 1998. — V. 8. — P. 363−373. 40.Meisel H., Bochelmann W. Bioactive peptides encrypted in milk proteins: proteolytic activation and throphofunctional properties // Antonie van Leeuwenhock. — 1999. — V. 76. — P 207−215. 41. Dziuba J., Minkiewicz P., Nalecz D., Iwaniak A. Database of biologically active peptide sequences // Nahrung. — 1999. — V. 43, N 3. — P. 190−195 42. Юкало В. Г., Шуляк Т. Л. Протеолиз казеинов ферментами молочнокислих бактерий // Тез. докл. Всесоюз. конф. «Химические превращения пищевых полимеров». — Калининград: ИНЭОС АН СССР. — 1991. — С. 22. 43. Silva S. V., Malcata F. X. Caseins as source of bioactive peptides // Intern. Dairy J. — 2005. — V. 15. — P. 1−15. 44. Hartmann R., Meisel H. Food derived peptides with biological activity: from research to food applications // Curr. Opin. Biotech nol. — 2007. — V. 18. — P. 163−169. 45. Haque E., Chand R., Kapila S. Biofunctional Properties of Bioactive Peptides of Milk Origin // Food Rev. Intern. — 2009. — V. 25, N 1. — Р. 28−43. 46. Srinivas S., Prakash V. Bioactive Peptides from Bovine Milk a-Casein: Isolation,Characterization and Multifunctional properties // Intern. J. Pept. Res. Therap. — 2010. — V. 16. — P. 7–15. 47. Ramabadran K., Bansinath M. Pharmacology of β βcasomorphins, opioid peptides derived from milk proteins // Asia-Pacific J. Pharmacol. — 1989. — V. 4. — P. 45. 48. Chang K. J., Killian A., Hazum E. Morphiceptine (NH4-Tyr-Pro-Phe-ProCONH2): a potent and specific agonist for morphine () receptors // Science. — 1981. — V. 212, N 4490. — P. 75-77. 49. Schlimme E., Meisel H. Bioactive peptides derived from milk proteins. Structural, physiological and analytical aspects // Nahrung. — 1995. — V. 39, N 1. — P. 1-20. 50. Yoshikawa M., Yoshimura T., Chiba H. Opioid peptides from milk proteins // Agric. Biol. Chem. — 1984. — V. 48, N 12. — P. 3185–3187. 51. Fiat A. M., Jolles P. Caseins of various origins and biologically active casein peptides and oligosaccharides: structural and physiological aspects. // Mol. Cell. Biochem. —1989. — V. 87. — P. 5–30. 52. Loukas S., Varoucha D., Zioudrou C. Opioid activities and structures of αcasein —derived exorphins // Biochemistry. — 1983. — V. 22, N 19. — P. 4567–4573. 53. Zioudrou C., Streaty R. A., Klee W. A. Opioid peptides derived from food proteins (The Exorphins ) // J. Biol. Chem. — 1979. — V. 254, N 7. — P. 2446–2449. 54.Mierke D. F., Nobner G., Schiller P. W. Morphiceptin analogs containing 2- aminocyclopentane carboxylic acid as a peptidomimetic for proline // Intern. J. Pept. Prot. Res. — 1990. — V. 35, N 1. — P. 35–45. 55.Brandsch M., Brust P., Neubert K.β-Casomorphins — chemical signals of intenstinal transport system / β-Casomorphins and related peptides: recent developments. — Weinheim: VCH, 1994. — P. 207-219. 56. Meisel H., FitzGerald R. J. Opioid peptides encrypted in intact milk protein sequences // Brit. J. Nutr. — 2000. — V. 84, Suppl. 1. — S. 27-31. 57. Pfeuffer M., Barth C.A. Influence of casomorfin on plasma lipid levels and lipid secretion rates // Milchwissenschaft. — 1988. — V. 43, N 10. — P. 643– 645. 58.Schusdziarra V., Schick R., Dela Fuente A. Effect of β-casomorphins and analogs on insuline release in dogs // Endocrinology. — 1983. — V. 112. — P. 1948–1951. 59. Teschemacher H. Opioid receptor ligands derived from food proteins // Curr. Pharmaceut. Design. — 2003. — V. 9, N 16. — P. 1331–1344. 60. Assargard U., Larsson C., Norby U. Human β-casomorphin_5 containing peptides in human body fluids / β-Casomorphins and related peptides: recent developments. — Weinheim: VCH, 1994. — P. 247–254. 61. Koch K., Wiedemann K., Drebes E. Human β-casomorfin-8 imunoreactive material in the plasma of women during pregnancy and after delivery // Reg. Pept. — 1998. — V. 20. — P. 107–117. 62. Teschemacher H., Koch G., Brantl V. Milk protein — derived opioid receptor ligands // Biopolymers. — 1997. — V. 43. — P. 99–117. 63.Teschemacher H., Umbach M., Hamel V. No evidence for the presence of beta — casomorphins in human plasma after ingestion of cows milk or milk products // J. Dairy Res. — 1986. — V. 53. — P. 135–138. 64. Ганонг В. Ф. Фізіологія людини: Пер. з англ. — Львів: БаК, 2002. — 784 с. 65. Maruyama S., Suzuki H. A peptide inhibitor of angiotensin-I-converting enzyme in the tryptic hydrolysate of casein // Agric. Biol. Chem. — 1982. — V. 46. — P. 1393–1394. 66. Meisel H. Casokinins as bioactive peptides in the primary structure of casein / Food Proteins — Structure Functionality. — New York: VCN Weihheim, 1993. — P. 67–75. 67. Fitzgerald R. J., Meisel H. Milk protein — derived peptide inhibitors of angiotensin-I-converting enzyme // Brit. J. Nutr. — 2000. — V. 84, Suppl. 1. — P. 33–37. 68. Maruyama S., Mitachi H., Awaja J. Angiotensin-I-converting enzyme inhibitory of the C-terminal hexapeptide of casein // Agric. Biol. Chem. — 1987. — V. 51. — P. 2557–2561. 69. Yamamoto N., Akino A., Takano T. Antihypertensive effect of the peptides derived from casein by an extracellular proteinase from Lactobacillus helveticus CP 790 // J. Dairy Sci. — 1994. — V. 77. — P. 917–922. 70. Karaki H., Doi K., Sugano S. Antihypertensive effect of tryptic hydrolysate of milk casein in spontaneously hypertensive rats // Comp. Biochem. Physiol. — 1990. — V. 96. — P. 367–371. 71.Sekiya S., Kobayashi Y., Kita E. Antihypertensive effect of tryptic hydrolysate of casein on normotensive and hypertensive volunteers // J. Jap. Soc. Nutr. Food Sci. — 1992. — V. 45. — P. 513–517. 72. Adibi S. A. Intestinal transport of dipeptides in man: relative importance of hydrolysis and intact absorption // J. Clin. Invest. — 1971. — V. 50. — P. 2266–2275. 73. Hara H., Funabiki R., Iwata M., Yamazuki K. Portal absorption of small peptides in rats under unrestrained conditions // J. Nutr. — 1984. — V. 114. — P. 1122–1129. 74. Maeno M., Yamamoto N., Takano T. Identification of an antihypertensive peptide from casein hydrolysate produced by proteinase from Lactobacillus helveticus CP 790 // J. Dairy Sci. — 1996. — V. 79, N 8. — P. 1316–1321. 75. Юкало В. Г. Вплив продуктів протеолізу αS1–казеїну на активність ангіотензин-перетворюючого ферменту // Укр. біохім. журн. — 2001. — Т. 73, № 5. — С. 28–32. 76. Yukalo V. G. Casokinins: their generation and usage // Nutra Bayers Guide. — Milano. Italy: B5 Srl. — 2004. — P. 10–12. 77. Yukalo V. G., Luhovyy B. L. The obtaining of bioactive peptide material from proteolysis αS-and β-casein // Abstracts of the 27th European Peptide Symposium: Journal of Peptide Science — 2002. — Suppl. to V. 8. — P. 185. 78. Yukalo V. G., Luhovyy B. L. Proteolysis of αS1- and β-caseins by Lactococci // Ernahrungsforschung. — 2000. — V. 45, N 3. — Р. 205–206. 79. Юкало В. Г., Луговий Б. Л. Утворення антигіпертензивних пептидів при модельному протеолізі β-казеїну // Фізіол. журн. — 2000. — № 3. — С. 78–83. 80. Юкало В. Г. Модельна протеолітична система для виділення біоактивних пептидів з протеїнів казеїнового комплексу // Мат. ІХ Укр. біохім. з’їзду. — К.: ІБ НАН України. — 2006. — С. 236. 81. Kayser H., Meisel H. Stimulation of human peripheral blood lymphocytes by bioactive peptides derived from bovine milk proteins // FEBS Lett. — 1996. — V. 383. — P. 18–20. 82. Jolles P., Fiat A. M., Migliore)Samour D. Et al. Peptides from milk proteins implicated in infant nutrion. — New York: Thieme medical publications, 1992. — P. 53–57. 83. Gill H. S., Dull F., Rutherfurd K. J., Cross M. L. Immunoregulatory peptides in bovine milk // Brit. J. Nutr. — 2000. — V. 84, Suppl. 1. — P. 111–117. 84. FitzGerald R. J. Potential uses of caseinophosphopeptides // Int. Dairy J. — 1998. — V. 8. — P. 451–457. 85. West D. W. Phosphopeptides and calcium absorption // Dairyng in a changing world. — Brussels, Belgium: Int. Dairy Feder., 1990. — P. 1208–1216. 86. Holt C., Timmins P. A., Errington N., Leaver J. A core-shell model of calcium phosphate nanoclusters stabilized by beta-casein phosphopeptides, derived from sedimentation equilibrium and small-angle X-ray and neutron-scattering measurements // Eur. J. Biochem. — 1998. — V. 252. — P. 73–78. 87. Holt C., Wahlgren N. M., Drakenberg T. Ability of a β-CN phosphopeptide to modulate the precipitation of calcium phosphate by forming amorphous dicalcium phosphate nanoclusters // Biochem. J. — 1996. — V. 314. — P. 1035–1039. 88. Sato R., Shindo M., Gunshin H. et al. Characterization of phosphopeptide derived from bovine β-casein: an inhibitor to intraintestinal precipitation of calcium phosphate // Biochim. Biophys. Acta. — 1991. — V. 1077. — P. 413– 415. 89. Mc Donagh D., FitzGerald R. J. Production of caseinophosphopeptides (CPPS) from sodium caseinate using a range of commercial protease preparations // Int. Dairy J. — 1998. — V. 8. — P. 39–45. 90. Perich J. W., Kelly D. P., Reynolds E. C. Efficient solution-phase synthesis of phosphopeptides related to casein and stratherin // Int. J. Pept. Prot. Research. — 1992. — V. 40. — P. 81–88. 91.Lee Y. S., Noguchi T., Naito H. Phosphopeptides and soluble calcium in the small intestine of rats given a casein diet // Brit. J. Nutr. — 1980. — V. 43. — P. 457–467. 92. Chabance B., Marteau P., Rambaud J. C. et al. Casein peptide release and passage to the blood in humans during digestion of milk or yogurt // Biochimie. — 1998. — V. 80, N 2. — P. 155–165. 93. Brommage R., Juillerat M., Jost R. Influence of casein phosphopeptides and lactulose on intestinal calcium absorption in adult female rats // Lait. — 1991. — V. 71. — P. 173–180. 94. Kitts D. D., Yuan Y. V. Caseinphosphopeptide and calcium bioavailability // Trends Food Sci. Technol. — 1992. — V. 3. — P. 31–35. 95. Kopra N., Seholz)Ahrens K. E., Barth C. A. Effect of casein phosphopeptides on utilization of calcium in vitamin D-replete and vitamin D-deficient rats // Milchwiss. — 1992. — V. 47. — P. 488–493. 96. Pointellart A., Gueguen L. Absence d’effect de l’incorporation d’un phosphopeptide du lait sur l’utilisation du calcium et du phosphore chez le jeune pork // Repr. Nutr. Develop. — 1989. — V. 29. — P. 477–486. 97. Berrocal R., Chanton S., Juillerat M. et al. Tryptic phosphopeptides from whole casein. II. Physicochemical properties related to the solubilisation of calcium // J. Dairy Res. — 1989. — V. 56. — P. 335–341. 98. Juilierat M. A., Beachler R., Berrocal R. et al. Tryptiс phosphopeptides from whole casein. I. Preparation and analysis by FPLC // J. Dairy Res. — 1989. — V. 56. — P. 603–611. 99. Kasai T., Iwasaki R., Tanaka M., Kiriyama S. Caseinophosphopeptides (CPP) in faeces and contents in digestive tract of rats fed casein and CCP preparations // Biosci. Biotech. Biochem. — 1995. — V. 59. — P. 26–30. 100. Fitzgerald RJ, Murray BA: Bioactive peptides and lactic fermentations. Int J Dairy Technol 2006, 59:118-125. 101. Meisel H, Bernard H, Fairweather-Tait S, FitzGerald RJ, Hartmann R, Lane CN, McDonagh D, Teucher D, Wal JM: Detection of caseinophosphopeptides in the distal ileostomy fluid of human subjects. Br J Nutr 2003, 89:351-358. 102. Meisel H, Bernard H, Fairweather-Tait S, FitzGerald RJ, Hartmann R, Lane CN, McDonagh D, Teucher D, Wal JM: Detection of caseinophosphopeptides in the distal ileostomy fluid of human subjects. Br J Nutr 2003, 89:351-358. 103. Shen P, Cai F, Nowicki A, Vincent J, Reynolds EC: Remineralization of enamel subsurface lesions by sugar-free chewing gum containing casein phosphopeptide-amorphous calcium phosphate. J Dent Res 2001, 80:2066-2070. 104. Nakai S, Alizadeh-Pasdar N: Rational designing of bioactive peptides. In Nutraceutical Proteins and Peptides in Health and Disease. Edited by Mine V, Shahidi F. Taylor & Francis; 2006:565-582. 105. Meisel H, Walsh DJ, Murray BA, FitzGerald RJ: ACE inhibitory peptides. In Nutraceutical Proteins and Peptides in Health and Disease. Edited by Mine V, Shahidi F. Taylor and Francis; 2006:269-315. 106. Dziuba J, Iwaniak A: Database of protein and bioactive peptide sequences. In Nutraceutical Proteins and Peptides in Health and Disease. Edited by Mine V, Shahidi F. Taylor & Francis; 2006:543-563. 107. Prak K, Maruyama Y, Maruyama N, Utsumi S: Design of genetically modified soybean proglycinin A1aB1b with multiple copies of bioactive peptide sequences. Peptides 2006, 27:1179-1186. 108. Korhonen, H., & Pihlanto, A. (2003b). Bioactive peptides: Novel applications for milk proteins. Applied Biotechnology, Food Science and Policy, 1, 133–144. 109. Martin-Orue, C., Henry, G., & Bouhallab, S. (1999). Tryptic hydrolysis of kcaseinomacropeptide: Control of the enzymatic reaction in a continuous membrane reactor. Enzyme Microbiology and Technology, 24, 173–180. 110. Perea, A., & Ugalde, U. (1996). Continuous hydrolysis of whey proteins in a membrane recycle reactor. Enzyme Microbiology and Technology, 18, 29–34. 111. Bouhallab, S., & Touze´, C. (1995). Continuous hydrolysis of caseinomacropeptide in a membrane reactor: Kinetic study and gram-scale production of antithrombotic peptides. Lait, 75, 251–258. 112. Gauthier, S. F., & Pouliot, M. (1996). Use of ultrafiltration for the preparation of enzymatic hydrolysates from milk proteins. IDF Bulletin, 311, 31–32. 113. Bordenave, S., Sannier, F., Ricart, G., & Piot, J. M. (1999). Continuous hydrolysis of goat whey in an ultrafiltration reactor: Generation of alpha-lactorphin. Preparatory Biochemistry and Biotechnology, 29, 189–202. 114. Righetti, P. G., Nembri, F., Bossi, A., & Mortarino, M. (1997). Continuous enzymatic hydrolysis of beta-casein and isoelectric collection of some of the biologically active peptides in an electric field. Biotechnology Progress, 13, 258–264. 115. Turgeon, S. L., & Gauthier, S. F. (1990). Whey peptide fractions obtained with a two-step ultrafiltration process: Production and characterization. Journal of Food Science, 55, 106–110. 116. Pihlanto-Leppa¨la¨, A., Koskinen, P., Paakkari, I., Tupasela, T., & Korhonen, H. (1996). Opioid whey protein peptides obtained by membrane filtration. IDF Bulletin, 311, 36–38. 117. Pihlanto-Leppa¨la¨, A., Koskinen, P., Piilola, K., Tupasela, T., & Korhonen, H. (2000). Angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties of whey protein digests: Concentration and characterization of active peptides. Journal of Dairy Research, 67, 53–64. 118. Ellega˚rd, K. H., Gammelga˚rd-Larsen, C., So¨rensen, E. S., & Fedosov, S. (1999). Process scale chromatographic isolation, characterization and identification of tryptic bioactive casein phosphopeptides. International Dairy Journal, 9, 639–652. 119. Recio, I., & Visser, S. (1999). Two ion-exchange methods for the isolation of antibacterial peptides from lactoferrin—in situ enzymatic hydrolysis on an ionexchange membrane. Journal of Chromatography, 831, 191–201. 120. Recio, I., Floris, R., & Visser, S. (2000). Bioactive peptides from food proteins: A new isolation method. Agro-Food-Industry Hi-Tech, 2, 9–11. 121. Loren S. Ward and Eric D. Bastian (1996). A Method for isolating β-Casein. International Dairy Journal. 79:1332-1339. 122. Mulvihill, DM and FOX, PF 1994. Developments in the production of milk proteins. In New and Developing Sources of Food Proteins, Hudson, BJF, ed., Chapman and Hall, London, pp 1-30. 123. Ward, LS and Bastian, ED 1996. A new method for isolating β-casein. J. Dairy Sci. 79: 1332-1339. 124. Yada R. Y.(2004) Proteins in food processing. Woodhead Publishing. pp 37- 39. 125. Юкало В.Г. Гель-фільтрація білків казеїнового комплексу // Медична хімія. – 2001. – Т.З, №2. – С. 35 – 38. 126. Walstra P.W., On thestability of casein micelles // J. Dairy Sci. – 1990. – Vol. 73, №8. – P. 1965 – 1979. 127. Thompson M.P., Kiddy C.A. Genetic polymorphism in caseins of cow`s milk. Isolation and properties of αs1-caseins A, B and C // J. Dairy Sci. – Vol. 47, №6. – P. 626 – 637. 128. Fox P.F., Mc Sweeny P.L.H. Dairy chemistry and biochemistry. – London: Tomson Science, 1998. – 478. 129. Горбатова К.К. Химия и физика белков молока – М.: Колос, 1993. – 192 с. 130. Янковський Д.С., Попова Т.В., Федин Ф.А., Головань Л.Н.Методы выделения и изучения степени очистки казеинового комплекса, αs- и β- казеина // Направления рационального использования вторичного сырья в молочной промышленности. – Киев: Укр. НИИНТИ. – 1981. – С. 113 – 123. 131. Whitney R. Proteins of milk // Fundamentals of dairy chemistry. – Gaithersburg, Maryland: Aspen publishers, 1999. – P. 81 – 169. 132. Davies G.T., Law A.J.R. An improved method for the quantitative fractionation of casein mixtures using ion-exchange chromatography // J. Dairy. Res. – 1977. – Vol. 44, №2. – P. 213 – 221. 133. Ribadeau-Dumas B., Grappin R. Milk protein analysis // Lait. – 1989. – Vol. 69, №5. – P. 357 – 416. 134. Vreeman H.J., Van Riel J.A.M. The large – scale isolation of αs2-casein from bovine casein // Neth. Milk Dairy J. – 1990. – Vol. 44, №1. – P. 43 – 48. 135. Юкало В.Г. Белки казеинового комплекса молока, как предшественники биологически активных пептидов // Материалы международной конференции «Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии». – Минск: ИМ НАН Беларусию – 2004. – С. 264 – 265. 136. Walstra P., Jennes R. Dairy chemistry and physics – New York: John Wiley Dand Sons, 1984. 137. Christensen T.M., Munksgaard L. Quantitative fractionation of casein by precipitation or ion exchange chromatography // Milchwissenschaft. – 1989. Vol. 44, №8. – P. 480 – 484. |
| Тип вмісту: | Master Thesis |
| Розташовується у зібраннях: | 181 — харчові технології |
Файли цього матеріалу:
| Файл | Опис | Розмір | Формат | |
|---|---|---|---|---|
| Dyplomna Dankiv.pdf | Дипломна робота | 2,08 MB | Adobe PDF | Переглянути/відкрити |
| Aref Dankiv.pdf | Автореферат | 236,51 kB | Adobe PDF | Переглянути/відкрити |
Усі матеріали в архіві електронних ресурсів захищені авторським правом, всі права збережені.
Інструменти адміністратора