1. ELARTU — Інституційний репозитарій ТНТУ імені Івана Пулюя
  2. Роботи студентів
  3. Магістр
  4. 181 — харчові технології
Будь ласка, використовуйте цей ідентифікатор, щоб цитувати або посилатися на цей матеріал: http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/30000
Назва: Отримання глікопротеїну з коров’ячого молока
Інші назви: Glycoproteins obtaining from cow milk
Автори: Рейтерович, Ірина Олегівна
Приналежність: Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя
Бібліографічний опис: Рейтерович І.О. Отримання глікопротеїну з коров’ячого молока : дипломна робота магістра за спеціальністю „181 — харчові технології“/ І.О. Рейтерович. — Тернопіль: ТНТУ, 2019. — 88 с.
Дата публікації: 2019
Дата внесення: 2-січ-2020
Країна (код): UA
Місце видання, проведення: Тернопіль
Науковий керівник: Юкало, Володимир Глібович
Члени комітету: Зварич, Наталія Миколаївна
УДК: 664.8
Теми: 181
харчові технології
коров’яче молоко
k-казеїн
гель-фільтрація
cow's milk
k-kazein
gel filtration
Кількість сторінок: 88
Короткий огляд (реферат): Рейтерович І. О. Отримання глікопротеїну з коров’ячого молока. – Рукопис. Дослідження на здобуття кваліфікації магістра з спеціальності 181 “Харчові технології”. – Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя, Тернопіль, 2019. Магістерська кваліфікаційна робота присвячена отриманню очищеного глікопротеїну з білків казеїнового комплексу молока - k-казеїну. Запропоновано для отримання очищеного глікопротеїну використовувати гель-фільтрацію із наступним очищенням повторною гель-фільтрацією. Ключові слова: коров’яче молоко, k-казеїн, гель-фільтрація.
Reiterovych І.О. Glycoproteins obtaining from cow milk. - The manuscript. Master's study on specialty 181 "Food Technologies". - Ternopil Ivan Pul'uj National Technical University, Ternopil, 2019. Master's qualification work is devoted to the method of obtaining purified glycoprotein from proteins of casein complex of milk - k-casein. It is proposed to obtaining purified glycoprotein to use gel filtration followed by purification by repeated gel filtration. Keywords: cow's milk, k-kazein, gel filtration.
Опис: Захист відбудеться 27 грудня 2019 р. о 9 .00 годині на засіданні екзаменаційної комісії №18 у Тернопільському національному технічному університеті імені Івана Пулюя за адресою: 46000, м. Тернопіль, вул. Танцорова, 5, навчальний корпус №5, ауд. 14.
Зміст: Вступ Мета і завдання роботи 1 Огляд літератури 1.1. Будова і властивості казеїнових міцел. Моделі казеїнових міцел 1.2. Будова і властивості k-казеїну 1.3. Біологічно активні пептиди з k-казеїну 1.4. Способи виділення k-казеїну 1.5. Біологічна активність глікомакропептиду 2 Матеріали і методи досліджень 2.1. Визначення концентрації спектрофотометричним методом 2.2. Електрофорез в однорідному ПААГ в присутності сечовини 2.3. Гель-фільрація білків молока на сефадексах G-100 та G-150 3 Результати власних досліджень та їх обговорення 3.1. Виділення та ощирення казеїнового комплексу з молока 3.2. Виділення k-казеїну гель-фільтрацією із використанням сечовини 3.3. Виділення k-казеїну за нативних умов Висновки і пропозиції виробництву 4 Обгрунтування економічної ефективності 5 Охорона праці та безпека в надзвичайних ситуаціях 5.1. Організація охорони праці на підприємствах 5.2. Класифікація видів горіння 5.3. Підготовка та здійснення заходів щодо знезаражування харчової сировини, напівфабрикатів, обладнання та транспорту від радіоактивного, хімічного і бактеріологічного (біологічного) забруднення (зараження) 6 Екологія 6.1. Методи очищення стічних вод молочних підприємств 6.2. Забезпечення вимог виробництва казеїну Бібліографічний опис Додатки
URI (Уніфікований ідентифікатор ресурсу): http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/30000
Власник авторського права: © Рейтерович І.О., 2019
Перелік літератури: 1. Key Trends in Food, Nutrition & Health 2016 - New Nutrition Business https://www.new-nutrition.com/nnbOutput/.../5... 2. Тепел Альфред. Химия и физика молока / А. Тепел; ред. С. А. Фильчакова. : [пер. с нем]. - СПб.: Профессия, 2012. - 832 с. 3. Осинцев А.М. Теоретические и эксперементальные исследования коагуляции молока [Текст] // Диссертация на соискание ученой степени д.т.н. - К., 2005. - 324 с. 4. Гуньков С.В. Влияние технологических свойств молока на выход и качество творога [Текст] // Диссертация на соискание ученой степени к.т.н. - СПб., 2006. - 123 с. 5. Fox P.F. et al., Dairy Chemistry and Biochemistry Second Edition (2015) Springer International Publishing - 584 p. 6. Broyard C., Gaucheron F. Modifications of structures and functions of caseins: a scientific and technological challenge. // Dairy Sci. & Technol, 2015 : 95-P.831-862. 7. Алексеева Н.Ю. Современная номенклатура белков молока / Н.Ю. Алексеева // Молочная промышленность, 1983. - №4. - С. 27-31. 8. Горбатова К.К. Физико-химические и биохимические основы производства молочных продуктов / К.К. Горбатова. - СПб.: Гиорд, 2004. - 352 с. 9. Владыкина Т.Ф. Модель структуры мицеллы казеина. Каунас, 1988. 13 с. 10. Богатова О.В., Догарева Н.Г. Химия и физика молока: Учебное пособие - Оренбург: ГОУ ОГУ, 2004.-137 с. 11. Крусь Г.Н. К вопросу строения мицеллы и механизма сычужной коагуляции казеина. // Молочная промышленность, 1992. - № 4. - С. 23-28. 12. Holt С. Casein micelle substructure and calcium phosphate interactions studied by sephacryl column chromatography. // Journal of Dairy Science, 1998-V. 81 - P. 2994-3003. 13. Walstra P. Casein sub-micelles: Do they exist? // Int. Dairy J. 1999 - V. 9-P. 189-192. 14. Morr C.V. Physico-chemical basis for functionality of milk proteins // Kiel. Milchwirt. Forschungsber, 1983 - V. 35. - N 3. - P. 330-344. 15. Schmidt D.G. Colloidal aspects of casein. // Milk Dairy Journal, 1980. - V.34.-N l.-P. 42-64. 16. Walstra P. On the stability of casein micelles. // Journal of Dairy Science, 1990. -V. 73-P. 1965-1979. 17. Fox P.F. Coagulants and their action // XXII Inter. Dairy Congress, 1986-P. 61-73. 18. Holt C. Ability of a [3-casein phosphopeptide to modulate the precipitation of calcium phosphate by forming amorphous dicalcium phosphate nanoclusters / C. Holt, N. M. Wahlgren, T. Drakenberg // Biochem. J., 1996.-V. 314.-P. 1035-1039. 19. Holt C. Caseins as rheomorphic proteins: Interpretation of the primary and secondary structures of the ctsr, P- and к-caseins / C. Holt, L. Sawyer\\ Journal of the Chemical Society Faraday Transactions, 1993. - V. 89. - P. 2683-2692. 20. Esther J.P. de Kort Influence of calcium chelators on concentrated micellar casein solutions: from micellar structure to viscosity and heat stability 153 p. PhD thesis, Wageningen University, Wageningen, NL (2012). 21. Dalgleish, D.G. On the structural models of bovine casein micelles - review and possible improvements. // Soft Matter, 2010 - V. 7 - P. 2265- 2272. 22. Holt, C. and D.S. Home, The hairy casein micelle: Evolution of the concept and its implications for dairy technology. // Netherlands Milk and Dairy Journal, 1996 - V. 50 - P. 85-111. 23. Paquin P., Britten M., Laliberte M.-F, Boulet M. Interfacial properties of milk casein proteins.// Proteins at Interfaces, Am. Chem.Soc, Washington, 1987 - P. 677-686. 24. Home D. S., Parker T. G., Dalgleish D. G. Casein micelles, polycondensation and fractals. // Food Colloids, Spec. Publ. No. 75. R. Soc. Chem., London, 1989 - P. 400-405. 25. Dalgleish D. G, Casein micelles as colloids: Surface structure and stabilities.//J. Dairy Sci. 1998-V. 81 - P. 3013-3017. 26. Lawrence K. Creamer, Jeffrey E. Plowman Michael, Liddell J., Mark H. Smith, Jeremy P. Hill. Micelle Stability: K-Casein Structure and Function//Journal of Dairy Science. - 1998. - V. 81 p. 3004-3012. 27. O’Donnella R., Hollanda J. W., Deethb H. C. Alewood P. Milk proteomics// International Dairy Journal. - December 2004. - VI4, Issue 12 - p. 1013-1023. 28. Sofia V. Silva, Xavier Malcata F. Caseins as source of bioactive peptides//International Dairy Journal. - January 2005. - V.15, Issue 1 - p. 1-15. 29. Юкало A.B. Протеїни казеїнового комплексу молока корови (Bos taurus) як попередники біологічно активних пептидів / A.B. Юкало, JI.A. Сторож, В.Г. Юкало // Біотехнологія. - 2012. - Т. 5, № 4. - С. 21-33. 30. Eigel WN, Butler JE, Ernstrom CA, Farrell HM Jr, Harwalkar VR, Jenness R & Whitney RMcL Nomenclature of proteins of cow’s milk: fifth revision. Journal of Dairy Science 67, 1984 – Р. 1399–1631. 31. van Hooydonk ACM, Olieman C & Hagedoorn HG Kinetics of the chymosincatalyzed proteolysis of n-casein in milk. Netherlandr Milk and Dairy Journal 37, 1984 – Р. 207–222. 32. Saito T., Yamaji A. & Itoh T. A new isolation method of caseinoglycopeptide from sweet cheese whey. Journal of Dairy Science 74, 1991 – Р. 2831–2837. 33. Whitney RM Proteinsin milk. In Fundamentalr of Dairy Chemirtry, [NP Wong, R Jenness, M Keeney and EH Marth, editors]. New York: Van Nostrand Reinhold, 1988 – Р.89–92. 34. van Hooydonk ACM & Olieman C. A rapid and sensitive high-performance liquid chromatography method of following the action of chymosin in milk. Netherlandr Milk and Dairy Journal 36, 1982 – Р. 133–138. 35. Sharma SK, Hill AR & Mittal GS An improved method to measure glycomacropeptides (GMP) in renneted milk. Milch-wirrenrchaft 48, 1993 – Р. 71–73. 36. Fiat A.-M. & Jolles P. Caseins of various origins and biologically active casein peptides and oligosaccharides: structural and physiological aspects. Molecular and Cellular Biochemirtry 87, 1989 – Р. 3–30. 37. Nielsen P. & Tromholt N. Method for production of a kappa-casein glycomacropeptide and use of a kappa-casein glycomacropeptide, 1994. World Patent 9413932 38. Poch M & Bezkorovainy A. Bovine milk n-casein trypsin digest is a growth enhancer for the genus Bifidobacterium. Journal of Agricultural and Food Chemirtry 39, 1991 – Р. 73–77. 39. Doi H., Kobatake H., Fumio I. & Kanamori M. Attachment sites of carbohydrate portions to peptide chain of n-casein from bovine colostrum. Agricultural and Biological Chemirtry 44, 1980 – Р. 2603–2611. 40. Otani H. & Monnai M. Induction of an interleuken-1 receptor antagonist-like component produced from mouse speen cells by bovine n-caseinoglycopeptide. Biorcience, Biotechnology and Biochemirtry 59, 1993 – Р. 1166–1168. 41. Fiat A.-M., Jolles J., Loucheux-Lefebvre M.-H., Alais C. & Jolles P. Localization of the prosthetic sugar groups of bovine colostrum n-casein. Hoppe-Seyler’r Zeitrchrift fur Phyriolo- girche Chemie 362, 1981 – Р. 1447–1434. 42. McKenzie HA & Wake RG An improved method for the isolation of n-casein. Biochimica et Biophyrica Acta 47, 1961 – Р. 240– 242. 43. Zittle CA & Custer JH Purification and some of the properties of aS-casein and n-casein.Journal of Dairy Science 46, 1963 – Р. 1183–1188. 44. Yaguchi M, Davies DT & Kim YK Preparation of n-casein by gel filtration. Journal of Dairy Science 51, 1968 – Р. 473–477. 45. Hollar CM, Law AJR, Dalgleish DG & Brown RJ Separation of major casein fractions using cation-exchange fast protein liquid chromatography. Journal of Dairy Science 74, 1991 – Р. 2403–2409. 46. Morr CV & Seo A. Fractionation and characterization of glycomacropeptide from caseinate and skim milk hydrolyzates. Journal of Food Science 53, 1988 – Р. 80–87. 47. Shammet KM, McMahon DJ & Brown RJ Characteristics of macropeptide fractions isolated from whole casein and purified n-casein. Milchwirrenrchaft 47, 1992 – Р. 613–619. 48. Eustache J-M Extraction of glycoproteins and sialic acid from whey (1977a). United States Patent 4042376. 49. Shimatini M, Uchida Y, Matsuno I, Oyoshi M & Ishiyama Y Process for manufacturing sialic acids-containing composition (1993). United States Patent 3270462. 50. Kawasaki Y & Dosako S Process of producing n-casein glycomacropeptides (1994).UnitedStates Patent 3278288. 51. Kawasaki Y, Dosako S, Shimatani M & Idota T Process for producing n-casein glycomacropeptides (1994). United States Patent 3280107. 52. Skudder PJ Evaluation of a porous silica-based ion- exchange medium for the production of protien fractions from rennet- and acid-whey.Journal of DairyRerearch 52, 1983 – Р. 167–181. 53. Holmgren J Actions of cholera toxin and the prevention and treatment of cholera. Nature 292, 1981 – Р. 413–416. 54. Tran VD & Baker BE Casein. IX. Carbohydrate moeity of n-casein. Journal of Dairy Science 53, 1970 – Р. 1009–1012. 55. Leeden R The chemistry of gangliosides: a review. Journal of the American Oil Chemirtr Society 43, 1966 – Р. 37–66. 56. Sugii S & Tsuji T Binding and hemagglutinating properties of the B Subunit(s) of heatlabile enterotoxin isolated from human enterotoxigenic Ercherichia coli. FEMS Microbiologi- cal Letterr 66, 1989 – Р. 43–30. 57. Schengrund C-L & Ringler NJ Binding of Vibrio cholera toxin and the heat-labile enterotoxin of Ercherichia coli to GM1, derivatives of GM1, and nonlipid oligosaccharide polyvalent ligands. Journal of Biological Chemirtry 264, 1989 – Р. 13233–13237. 58. Ofek I & Sharon N Adhesins as lectins: specificity and role in infection. Current Topicr in Microbiology and Immunology 151, 1990 – Р. 91–113. 59. Neeser JR, Chambaz A, Vedovo SD, Prigent MJ & Guggenheim B Specific and nonspecific inhibition of adhesion of oral actinomyces and streptococci to erythrocytes and polystrene by caseinoglycopeptide derivatives. Infection and Immunity 56, 1988a – Р. 3201–3208. 60. Neeser JR, Golliard M, Woltz A, Rouvet M, Dillmann ML & Guggenheim B In vitro modulation of oral bacterial adhesion to saliva-coated hydroxyapatite beads by milk casein derivatives.OralMicrobiology and Immunology 9, 1994 – Р. 193–201. 61. Schupbach P, Neeser JR, Golliard M, Rouvet M & Guggenheim B Incorporation of caseinoglycomacropeptide and caseino- phosphopeptide into the salivary pellicle inhibits adherence of mutans streptococci. Journal of Dental Rerearch 75, 1996 – Р. 1779– 1788. 62. Glasgow LR & Hill RL Interaction of Mycoplarma gallirepticum with sialyl glycoproteins.Infection and Immunity 30, 1980 – Р. 333–361. 63. Loomes LM, Uemura K, Childs RA, Paulson JC, Rogers GN, Scudder PR, Michalski JC, Housell EF, Taylor-Robinson D & Feizi T Erythrocyte receptors for Mycoplarma pneumo- niae are silaylated oligosaccharides of Ii antigen type. Nature 306, 1984 – Р. 360–363. 64. Vasilevskaya LS, Stan EYa, Chernikov MP & Shlygin GK Inhibitory action of glycomacropeptide produced on the gastric secretion by various humoral stimulants. Voprory Pitaniya, 1977 – Р. 21– 24. 65. Stan EYa & Chernikov MP Formation of a peptide inhibitor of gastric secretion from rat milk proteins in vivo. Byulleten’ Ekrperimental’noi Biologii I Metiriney 94, 1982 – Р. 64–66. 66. Gyorgy P, Kuhn R, Rose CS & Zilliken F Bifidus factor. II. Its occurence in milk from different species and in other natural products. Archiver of Biochemirtry and Biophyricr 48, 1934b – Р. 202–208. 67. Poch M & Bezkorovainy A Growth-enhancing supple- ments for various species of the genusBifidobacterium.Journal of Dairy Science 71, 1988 – Р. 3214–4221. 68. Proulx M, Gauthier SF & Roy D Effect of casein hydrolysates on the growth of Bifidobacteria.LeLait 72, 1992 – Р. 393–404. 69. Otani H & Monnai M Induction of an interleuken-1 receptor antagonist-like component produced from mouse speen cells by bovine n-caseinoglycopeptide. Biorcience, Biotechnology and Biochemirtry 59, 1993 – Р. 1166–1168. 70. Idota T, Kawakami H & Nakajima I Growth-promoting effects of Nactylneuraminic acid-containing substances on Bifidobacteria. Biorcience, Biotechnology and Biochemirtry 58, 1994 – Р. 1720–1722. 71. Юкало В. Г. Електрофорез білків молока // Медична хімія. – 2000. - Т.2, №4. – С. 79-82. 72. Comparative study of methods for the isolation and purification of bovine k-casein and itshydrolysis by chymosin / K.P. Coolbear, D.F. Elgar, T. Coolbear, J.S. Ayers // J. Dairy. Res. – 1996. – Vol. 63, №1. – Р. 61-71. 73. Tanimoto M., Kawasaki J., Dosako S. Large – scale preparation of kkasein glicomacropeptide from rennet casein whey // Biosci. Biotech. Biochem. – 1992. – Vol. 56, №1. – P. 140-141. 74. Whitney R. Proteins of milk // Fundamentals of dairy chemistry. – Gaithersburg, Maryland: Aspen publishers, 1999. – P. 81-169. 75. Остерман Л. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот– М.: Наука, 1985. – 536 с. 76. Farrell H.M., Jimenez-Flores R., Bleck G.T. Nomenclature of the proteins of cow’s milk – sixth revision // J. Dairy Sci. – 2004. – Vol. 87, №6. – P. 1641-1674. 77. Fox P.F., Mc Sweeny P.L.H. Dairy chemistry and biochemistry. – London: Nomson Science, 1998. – 478 p. 78. Юкало В. Г. Гель-фільтрація білків казеїнового комплексу // Медична хімія. – 2001. - Т.3, №2. – С. 35-38. 79. Ribadeau-Dumas B., Grappin R. Milk protein analysis // Lait. – 1989. - Vol. 69, №5. – P. 357-416. 80. Rasmussen L.K., Hojrup P., Petersen T.E. Localization of two interchain disulfide bridges in dimmers of bovine casein // Eur. J. Biochem. – 1992. - Vol. 203, №2. – P. 381-386. 81. Attachment sites of carbohydrate portions to peptide chain of k-casein from bovine colostrums / H. Doi, H. Kobatake, F. Ibuki, M. Kanamori //Agric. Biol. Chem. – 1980. - Vol. 44. – P. 2605-2611. 82. Characterization of bovine k-casein fractions and the kinetics of chimosin – induced macropeptide release from carbohydrate – free and carbohydrate – containing fractions determined by high – performance gel – permeation cgromatography / H.J. Vreeman, S. Visser, C.J. Slangen, J.A/M/ Van Riel // Biochem. J. – 1986. - Vol. 240, №1. – P. 87-97. 83. Ono T.R., Obata T. A model for the assembly of bovine casein micelles from F2 and F3 subunits // J. Dairy Res. – 1989. - Vol. 56, №3. – P. 453-461. 84. Walstra P., Jennes R. Dairy chemistry and physics – New York: John Wiley Dand Sons, 1984. 85. Calcium – induced associations of the caseins: A thermodynamic linkage approach to precipitation and resolubization / H.M. Farrell, T.F. Kumosinski, P. Pulaski, M.P. Thompson // Arch. Biochem. Biophys. – 1988. - Vol. 256, №1. – P. 146-158. 86. Е. Є. Стрежекуров Охороні праці в галузі. Конспект лекцій. Дніпроджерзинськ: Дніпродзержинський державний технічний університет. 2013. 48 с. 87. Ткачук К. Н., Халімовський М. О., Зацарний В. В. та ін. Основи охорони праці: Підручник. – 2-ге вид., допов. і перероб. – К.: Основа, 2006. – 444 с. 88. Гандзюк М.П, Желібо Е.П., Халімовський М.О. Основи охорони праці/ За ред. Гандзюка М.П. – К.: Каравела, 2003. – 405 с. 89. Жидецький В.Ц., Джигирей В.С., Мельников О.В. Основи охорони праці. – Львів: Афіша, 2000. – 350с. 90. Жидецький В.Ц., Джигирей В.С., Сторожук В.М. та ін. Практикум із охорони праці. – Львів: Афіша, 2000. – 352с. 91. Ігнащук О.В., Кириченко В.І., Кобилянський О.В. Охорона праці. – Вінниця: УОЗ ВОДА, 2005. – 133 с. 92. Рожков А.П. Пожежна небезпека: Навчальний посібник. – К.: Пожінформтехніка, 1999. – 256с. 93. Ярошевська В. М. Безпека життедіяльності : підручник / В. М. Ярошевська. – 2-ге вид. – К. : Професіонал, 2006. – 560 с. 94. Демиденко Г.П., Кузьменко Е.П., Орлов П.П., Пролыгин В.А., Сидоренко Н.А. Защита объектов народного хозяйства от оружия массового поражения .– К.: Высш. школа, 1987. – 256 с. 95. Ярошевський М.М., Ярошевська В.М., Диновський Д.М. Словник термінів і понять з безпеки життєдіяльності: Навч. посібник. – К., 2004. – 217 с. 96. Шоботов В.М. Цивільна оборона: Навч. посібник. – К., 2004. – 390 с. 97. Касьянов Н.А. БЖД в повседневных условиях быта. Три конспекта лекций. – Луганск: ВУГУ, 1998. – 50 с. 98. Кожин В.Н. Безопасность жизнедеятельности. – Луганск: ВУГУ, 1999. – 99 с. 99. Пальгунов П. П., Сумароков М. В. Утилизация промышленных отходов.- М.: Стройиздат, 1990. 100. Маркевич И. П., Пешковский В. В. Утилизация и ликвидация отходов в технологии неорганических веществ. – М.: Химия, 1984. 101. Каримов А. М. Управление промышленными отходами. Учебн. пособие: В 2 кн. Кн. 1. Промышленные отходы й окружающая среда в современном мире. – X: РИП «Оригинал», 2000. 102. Запольський А.К. Екологізація харчових виробництв / А. Запольський, А.Українець. – К.: Вища школа, 2005. – 423 с. 103. В.І. Смоляр "Харчова експертиза". —К.: Здоров`я, 2005. —448 с
Тип вмісту: Master Thesis
Розташовується у зібраннях:181 — харчові технології

Файли цього матеріалу:
Файл Опис РозмірФормат 
Dyplomna Reiterovych.pdfДипломна робота8,27 MBAdobe PDFПереглянути/відкрити
Aref Reiterovych.pdfАвтореферат484,39 kBAdobe PDFПереглянути/відкрити
Показати повний опис матеріалу Перегляд статистики


Усі матеріали в архіві електронних ресурсів захищені авторським правом, всі права збережені.

Інструменти адміністратора