Будь ласка, використовуйте цей ідентифікатор, щоб цитувати або посилатися на цей матеріал: http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/26016
Назва: Electrophoretic systems for the preparative fractionation of proteins-precursors of bioactive peptides from cow milk
Автори: Юкало, Володимир Глібович
Сторож, Людмила Анатолівна
Дацишин, Катерина Євгенівна
Крупа, Ольга Миколаївна
Бібліографічний опис: Yukalo, V., Storozh, L., Datsyshyn, K., & Krupa, O. (2018). ELECTROPHORETIC SYSTEMS FOR PREPARATIVE FRACTIONATION OF PROTEIN PRECURSORS OF BIOACTIVE PEPTIDES FROM COW’S MILK. Food Science and Technology, 12(2). https://doi.org/10.15673/fst.v12i2.932
Дата публікації: 2018
Країна (код): UA
Місце видання, проведення: Одеса
Короткий огляд (реферат): Анотація. У роботі розглянуто можливість отримання очищених фракцій-попередників біоактивних пептидів з протеїнів молока методом препаративного електрофорезу. Для вибору електрофоретичної системи проведено порів-няльне дослідження чотирьох методів електрофорезу в поліакриламідному гелі, які використовуються для аналізу протеїнів молока (диск-електрофорез без дезагрегуючих агентів, диск-електрофорез у присутності додецилсульфату натрію в однорідному і градієнтному гелі та електрофорез в однорідному гелі з сечовиною). Електрофорез загального протеїну молока показав, що жодна із вказаних систем не дозволяє ефективно розділити всі протеїни-попередники бі-оактивних пептидів. Наступним етапом було виділення для електрофоретичного фракціонування двох основних груп протеїнів молока – казеїнів та протеїнів сироватки. Аналітичним електрофорезом встановлено, що кожна з виділених груп мала характерний склад протеїнів. Далі отримані групи протеїнів препаративно фракціонували за допомогою чо-тирьох перелічених електрофоретичних систем. При цьому ефективне розділення протеїнів казеїнового комплексу, які відрізняються первинною структурою (αS1-, αS2-, β- і ϰ- казеїни) було досягнуто препаративним електрофорезом на ос-нові однорідної системи гелю у присутності сечовини. Склад цієї електрофоретичної системи був спрощений. Із одно-рідної системи поліакриламідного гелю, у порівнянні з аналітичним варіантом, було виключено токсичний 2-меркаптоетанол і зменшено концентрацію сечовини. Для фракціонування протеїнів сироватки молока взято за основу диск-електрофорез без дезагрегуючих агентів. Він дозволив отримати основні попередники біоактивних пептидів з протеїнів сироватки молока: β-лактоглобулін, α-лактоальбумін, альбумін сироватки та імуноглобуліни. Отримані пре-паративним електрофорезом протеїни-попередники використано при відпрацюванні біотехнології виділення біоакти-вних фосфопептидів та інгібіторів ангіотензин-перетворювального ферменту. Ключові слова: препаративний електрофорез, протеїни молока, біоактивні пептиди.
URI (Уніфікований ідентифікатор ресурсу): http://elartu.tntu.edu.ua/handle/lib/26016
URL-посилання пов’язаного матеріалу: https://journals.gsjp.eu/index.php/foodtech/article/view/932
References: References: 1. Szwajkowska M, Wolanciuk A, Barłowska J, et al. Bovine milk proteins as the source of bioactive peptides influence the consumers’ immune system – a review . Animal Science Papers and Reports. 2011; 29(4):269-280. 2. Fox PF, Uniacke T, Mc Sweeney PLH, O'Mahony JA. Dairy chemistry and Biochemistry . Second Edition. New York: Springer; 2015. DOI: 10.1007/978-3-319-14892-2. 3. Iukalo AV, Datsyshyn KYe., Yukalo VG. Bioaktyvni peptydy proteiniv syrovatky moloka koriv (Bos Taurus). Biotechnologia Acta. 2013; 6: 49-61. http://dx.doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(04)73319-6. 4. Altamann K., Wutlkowski A, Klempt M, et al. Generation and identification of anti-inflammatory peptides from bovine β-casein using enzyme preparations from cod and hog. Journal of the Science of Food and Agriculture. 2016; 96(3): 868-877. DOI: 10.1002/jsfa.7159 5. Myronovskij S, Negrych N, Nehrych T, et al. Isolation and characterization of peptides from blood serum of patients with multiple sclerosis. Studia Biologica. 2015; 9(2): 51-58. 6. Holt C, Carver J.A, Ecroyd H, Thorn DC, Caseins and the casein micelle : Their biological functions, structures and behavior in foods. J. Dairy Sci. 2013; 96(10): 6127-6146. http://dx.doi.org/ 10.3168/jds.2013-6831 7. Park YW. Bioactive components in milk and dairy products. Boston: Wiley-Blackwell; 2009. 8. Corredig M. Dairy-derived ingredients. Food and nutraceutical uses. USA: CRC Press; 2009. 9. Iukalo AV, Storozh LA, Yukalo VG. Proteiny kazeinovoho kompleksu moloka koriv (Bos Taurus) yak poperednyky biolohichno aktyvnykh peptydiv . Biotekhnolohiia. 2012; 5(4): 21-33. 10. McSweeney PLH, O’Mahony JA. Advanced Dairy Chemistry. Proteins: Applied Aspects. Fouth Edition. New York: Springer; 2016. DOI: 10.1007/978-1-4939-2800-2 11. Chandan RC, Kilara A. Dairy Ingredients for Food Processing . USA: Wiley-Blackwell; 2011. 12. Holland B, Rahimi Yazdi S, Ion Titapiccolo G, Corredig M. Separation and quantification of caseins and casein macropeptide using ion-exchange chromatography. J. Dairy Sci. 2010; 93(3): 893-900 doi: 10.3168/jds.2009-2820. 13. Yukalo V. Obtaining of casein protein complex from cow milk. NutraCos. 2005; 5: 17-19. 14. Bonnaillie L, Tomasula P. Fractionation of Whey Protein Isolate with Supercritical Carbon Dioxide to Produce Enriched α-lactalbumin and β-lactoglobulin. Food Ingredients. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2012; 60: 5257-5266. DOI: 10.1021/jf3011036. 15. Konrad G, Klenschmidt T. A new method for isolation of native α-lactalbumin from sweet whey. International Dairy Journal. 2008; 18(1): 47-54. 16. Lozano J, Giraldo G, Romero C. An improved method for isolation of β-lactoglobulin. International Dairy Journal. 2008; 18(1): 55-63. DOI: 10.1016/j.idairyj.2007.05.003 17. Farrell H.M, Jimenez-Flores R, Bleck GT, et al. Nomenclature of the proteins of cows’ milk—sixth revision. Journal of Dairy Science. 2004; 87(6): 1641-1674. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(04)73319-6. 18. Yukalo A, Yukalo V, Shynkaryk M. Electrophoresis separation of the Milk Protein. Proceedings of the International Conference on Bio and Food Electrotechnologies 22-23 October 2009. Compiegne: France; 2009: 227–231. 19. Osterman LA. Metody issledovaniya belkov i nukleinovykh kislot: Elektroforez i ultratsentrifugirovaniye (prakticheskoye posobiye). M.: Nauka; 1981. 20. Hasimoto K, Sato K, Nakamura Y, Ohtsuki K. Development of a Large-Scale (50 L) Apparatus for Ampholyte-free Isoelectric Focusing (Autofocusing) of Peptides in Enzymatic Hydrolysates of Food Proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2005; 53(10): 3801-3806. DOI: 10.1021/jf047967x
Тип вмісту : Article
Розташовується у зібраннях:Наукові публікації працівників кафедри харчової біотехнології і хімії

Файли цього матеріалу:
Файл Опис РозмірФормат 
Одеса Том 12 №2 с.26-32.pdf647,2 kBAdobe PDFПереглянути/відкрити


Усі матеріали в архіві електронних ресурсів захищені авторським правом, всі права збережені.

Інструменти адміністратора